Biochemie:
Gespeichert in:
| Vorheriger Titel: | Stryer, Lubert Biochemie |
|---|---|
| Beteiligte Personen: | , , |
| Format: | Buch |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Heidelberg [u.a.]
Spektrum, Akad. Verl.
2003
|
| Ausgabe: | 5. Aufl. |
| Schriftenreihe: | Spektrum-Lehrbuch
|
| Schlagwörter: | |
| Links: | http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=010129169&sequence=000002&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA |
| Beschreibung: | Bis 4. Aufl. u.d.T.: Stryer, Lubert: Biochemie. - CD-ROM-Ausg. u.d.T.: Instructor's resource CD-ROM Biochemistry |
| Umfang: | XXXV, 1153 S. zahlr. Ill., graph. Darst. |
| ISBN: | 3827413036 |
Internformat
MARC
| LEADER | 00000nam a2200000 c 4500 | ||
|---|---|---|---|
| 001 | BV015819358 | ||
| 003 | DE-604 | ||
| 005 | 20070830 | ||
| 007 | t| | ||
| 008 | 021217s2003 gw ad|| |||| 00||| ger d | ||
| 020 | |a 3827413036 |9 3-8274-1303-6 | ||
| 035 | |a (OCoLC)52648805 | ||
| 035 | |a (DE-599)BVBBV015819358 | ||
| 040 | |a DE-604 |b ger |e rakwb | ||
| 041 | 0 | |a ger | |
| 044 | |a gw |c DE | ||
| 049 | |a DE-20 |a DE-355 |a DE-1102 |a DE-29T |a DE-29 |a DE-703 |a DE-91G |a DE-M49 |a DE-19 |a DE-91 |a DE-Er8 |a DE-634 |a DE-83 |a DE-11 |a DE-188 | ||
| 084 | |a CZ 1100 |0 (DE-625)19226: |2 rvk | ||
| 084 | |a WD 4000 |0 (DE-625)148175: |2 rvk | ||
| 084 | |a WD 4010 |0 (DE-625)148176: |2 rvk | ||
| 084 | |a CHE 800f |2 stub | ||
| 100 | 1 | |a Berg, Jeremy M. |d 1958- |e Verfasser |0 (DE-588)12460109X |4 aut | |
| 240 | 1 | 0 | |a Biochemistry |
| 245 | 1 | 0 | |a Biochemie |c Jeremy M. Berg ; John L. Tymoczko ; Lubert Stryer |
| 250 | |a 5. Aufl. | ||
| 264 | 1 | |a Heidelberg [u.a.] |b Spektrum, Akad. Verl. |c 2003 | |
| 300 | |a XXXV, 1153 S. |b zahlr. Ill., graph. Darst. | ||
| 336 | |b txt |2 rdacontent | ||
| 337 | |b n |2 rdamedia | ||
| 338 | |b nc |2 rdacarrier | ||
| 490 | 0 | |a Spektrum-Lehrbuch | |
| 500 | |a Bis 4. Aufl. u.d.T.: Stryer, Lubert: Biochemie. - CD-ROM-Ausg. u.d.T.: Instructor's resource CD-ROM Biochemistry | ||
| 650 | 7 | |a Biochemistry |2 cabt | |
| 650 | 0 | 7 | |a Biochemie |0 (DE-588)4006777-4 |2 gnd |9 rswk-swf |
| 650 | 0 | 7 | |a Physiologische Chemie |0 (DE-588)4076124-1 |2 gnd |9 rswk-swf |
| 655 | 7 | |0 (DE-588)4123623-3 |a Lehrbuch |2 gnd-content | |
| 689 | 0 | 0 | |a Biochemie |0 (DE-588)4006777-4 |D s |
| 689 | 0 | |5 DE-604 | |
| 689 | 1 | 0 | |a Physiologische Chemie |0 (DE-588)4076124-1 |D s |
| 689 | 1 | |8 1\p |5 DE-604 | |
| 700 | 1 | |a Tymoczko, John L. |d 1948-2019 |e Verfasser |0 (DE-588)124601103 |4 aut | |
| 700 | 1 | |a Stryer, Lubert |d 1938-2024 |e Verfasser |0 (DE-588)124601197 |4 aut | |
| 780 | 0 | 0 | |i 4. Auflage |a Stryer, Lubert |t Biochemie |
| 856 | 4 | 2 | |m HBZ Datenaustausch |q application/pdf |u http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=010129169&sequence=000002&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA |3 Inhaltsverzeichnis |
| 883 | 1 | |8 1\p |a cgwrk |d 20201028 |q DE-101 |u https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk | |
| 943 | 1 | |a oai:aleph.bib-bvb.de:BVB01-010129169 | |
Datensatz im Suchindex
| DE-BY-TUM_call_number | 0202 CHE 800f 2003 B 7(5) 0301 0022 B 31 1002 CHE 800f 10.2003 B 268 2502 CHE 800 2006 B 78(5) |
|---|---|
| DE-BY-TUM_katkey | 1409990 |
| DE-BY-TUM_location | 02 Mag 10 25 |
| DE-BY-TUM_media_number | 040020728996 040071093428 040050205442 040040366898 |
| _version_ | 1821940706997960704 |
| adam_text | Kurzinhalt
Die Autoren VI
Vorwort VII
Danksagung XII
I. Der molekulare Bauplan des
Lebens
1. Prolog: Die Biochemie und die Revolution
der Genomforschung 3
2. Biochemische Evolution 21
3. Struktur und Funktion der Proteine 45
4. Erforschung der Proteine 85
5. DNA, RNA und der Fluss der genetischen
Information 129
6. Erforschung der Gene 159
7. Erforschung der Evolution 189
8. Enzyme: Grundlegende Konzepte und
Kinetik 209
9. Katalytische Strategien 249
10. Regulatorische Strategien: Enzyme und
Hämoglobin 287
11. Kohlenhydrate 323
12. Lipide und Zellmembranen 349
13. Membrankanäle und pumpen 377
II. Übertragung und
Speicherung von Energie
14. Der Stoffwechsel: Konzepte und
Grundmuster 407
15. Signaltransduktionswege: eine Einführung
in den Informationsstoffwechsel 431
16. Glykolyse und Gluconeogenese 465
17. Der Citratzyklus 509
18. Die oxidative Phosphorylierung 535
19. Die Lichtreaktionen der Photosynthese 575
20. Der Calvin Zyklus und der
Pentosephosphatweg 603
21. Der Glykogenstoffwechsel 631
22. Der Fettsäurestoffwechsel 659
23. Proteinumsatz und
Aminosäurekatabolismus 695
III. Synthese der Moleküle des
Lebens
24. Biosynthese der Aminosäuren 731
25. Biosynthese der Nucleotide 763
26. Biosynthese der Membraniipide und
Steroide 787
27. Replikation, Rekombination und Reparatur
von DNA 819
28. Synthese und Spleißen von RNA 859
29. Proteinsynthese 893
30. Koordination des Stoffwechsels 929
31. Kontrolle der Genexpression 953
IV. Reaktionen auf
Umweltveränderungen
32. Sensorische Systeme 985
33. Das Immunsystem 1013
34. Molekulare Motoren 1047
1 XVI | Inhalt
Anhang
A: Physikalische Konstanten und
Umrechnungen von Einheiten 1076
B: Säurekonstanten 1077
C: Standardbindungslängen 1078
Glossar der Verbindungen 1079
Lösungen zu den Aufgaben 1086
Verzeichnisse
Methoden 1120
Medizinische Zusammenhänge 1122
Molekulare Evolution 1124
Index 1127
Inhalt
I. Der molekulare Bauplan des
Lebens
1 Prolog: Die Biochemie und die Revolution der
Genomforschung 3
1.1 Die DNA verdeutlicht die Beziehung zwischen
Form und Funktion 4
1.1.1 Die DNA besteht aus vier unterschiedlichen
Bausteinen 5
1.1.2 Zwei DNA Einzelstränge finden sich zur
Doppelhelix zusammen 5
1.1.3 Die RNA ist eine Zwischenstufe im Fluss der
genetischen Information 6
1.1.4 Proteine, die von Nucleinsäuren codiert werden,
führen in der Zelle die meisten Funktionen
aus 7
1.2 Hinter der biologischen Vielfalt steckt
biochemische Einheitlichkeit 8
1.3 Chemische Bindungen in der Biochemie 9
1.3.1 Reversible Wechselwirkungen zwischen
Biomolekülen werden durch drei Typen
nichtkovalenter Bindungen vermittelt 10
1.3.2 Die Eigenschaften des Wassers beeinflussen die
Bindungsfähigkeit der Biomoleküle 11
1.3.3 Entropie und die Hauptsätze der
Thermodynamik 13
1.3.4 Proteinfaltung kann man unter dem
Gesichtspunkt der Veränderung der freien
Enthalpie verstehen 15
1.4 Biochemie und die Biologie des Menschen 16
2 Biochemische Evolution 21
2.1 Lebewesen bedienen sich einiger entscheidender
organischer Moleküle 22
2.1.1 Viele Bestandteile biochemischer Makromoleküle
können durch einfache präbiotische Reaktionen
entstehen 23
2.1.2 Über die Entstehung einiger entscheidender
Biomoleküle besteht Unsicherheit 23
2.2 Evolution erfordert Reproduktion, Variation und
Selektionsdruck 24
2.2.1 Die Prinzipien der Evolution lassen sich in vitro
nachvollziehen 25
2.2.2 RNA Moleküle können als Katalysatoren
wirken 25
2.2.3 Aminosäuren und ihre Polymere können sowohl
an der Biosynthese als auch an der Katalyse
mitwirken 26
2.2.4 RNA und Proteinwelt sind durch die von einer
RNA Matrize gesteuerte Polypeptidsynthese
verknüpft 27
2.2.5 Der genetische Code wirft Licht auf die
Evolutionsmechanismen 28
2.2.6 Transfer RNAs veranschaulichen die Evolution
durch Genduplikation 29
2.2.7 DNA ist ein stabiler Speicher für genetische
Information 29
2.3 Zur Erhaltung der Lebewesen ist
Energieumwandlung notwendig 31
2.3.1 Durch den Abbau organischer Moleküle kann
ATP entstehen, eine allgemeine biochemische
„Energiewährung 31
2.3.2 Durch Einschluss der Nucleinsäuren in
Membranen entstanden Zellen 33
2.3.3 Im Zuge der Kompartimentierung mussten sich
Ionenpumpen entwickeln 34
2.3.4 Protonengradienten können die ATP Synthese
antreiben 35
2.3.5 Molekularer Sauerstoff, ein giftiges
Nebenprodukt mancher Photosyntheseprozesse,
kann für den Stoffwechsel nutzbar gemacht
werden 36
2.4 Zeilen können auf Veränderungen in ihrer
Umwelt reagieren 37
2.4.1 Filamentstrukturen und molekulare Motoren
machen die Bewegung von Zellen und
Zellbestandteilen möglich 38
2.4.2 Manche Zellen können in Wechselwirkung treten
und Kolonien mit spezialisierten Funktionen
bilden 39
2.4.3 Die Entwicklung vielzelliger Lebewesen erfordert
die genau koordinierte Differenzierung von
Zellen 40
2.4.4 Wegen der Einheitlichkeit biochemischer
Vorgänge kann man durch die Untersuchung
anderer Organismen viele Aufschlüsse über die
Biologie des Menschen gewinnen 41
3 Struktur und Funktion der Proteine 45
3.1 Proteine sind aus einem Repertoire von 20
Aminosäuren aufgebaut 47
3.2 Primärstruktur: Peptidbindungen verknüpfen die
Aminosäuren zu Polypeptidketten 56
3.2.1 Proteine besitzen spezifische
Aminosäuresequenzen, die durch Gene festgelegt
werden 57
3.2.2 Polypeptidketten sind flexibel, aber dennoch in
ihren Konformationsmöglichkeiten
eingeschränkt 58
—| XVIII | Inhalt
3.3 Sekundärstruktur: Polypeptidketten können sich
zu regelmäßigen Strukturen wie a Helix,
/7 FaItblatt, Kehren und Schleifen falten 61
3.3.1 Die a Helix ist eine gewundene Struktur, die
durch Wasserstoffbrücken innerhalb der Kette
stabilisiert wird 62
3.3.2 Die /3 Faltblatt Struktur wird von
Wasserstoffbrücken zwischen den Strängen
stabilisiert 64
3.3.3 Polypeptidketten können ihre Richtung
umkehren, indem sie Kehren und Schleifen
ausbilden 66
3.4 Tertiärstruktur: Wasserlösliche Proteine falten
sich zu kompakten Strukturen mit einem
unpolaren Kern 67
3.5 Quartärstruktur: Polypeptidketten können sich zu
Komplexen aus vielen Untereinheiten
zusammenfinden 69
3.6 Die Aminosäuresequenz eines Proteins legt
dessen dreidimensionale Struktur fest 71
3.6.1 Aminosäuren zeigen unterschiedliche Neigungen
zur Ausbildung von a Helices, /J Faltblatt
Strukturen und ß Kehren 72
3.6.2 Die Faltung von Proteinen ist ein
hochkooperativer Vorgang 74
3.6.3 Die Proteinfaltung verläuft über eine
fortschreitende Stabilisierung von
Zwischenprodukten und nicht durch zufälliges
Ausprobieren 75
3.6.4 Die Vorhersage der dreidimensionalen Struktur
aus der Aminosäuresequenz ist und bleibt eine
schwierige Aufgabe 76
3.6.5 Durch Modifikation und Spaltung erhalten
Proteine neue Eigenschaften 77
4 Erforschung der Proteine 85
4.0.1 Das Proteom, die funktionelle Repräsentation
des Genoms 86
4.1 Die Aufreinigung eines Proteins ist der erste
Schritt zum Verständnis seiner Funktion 87
4.1.1 Der Assay: Woran erkennen wir das Protein,
nach dem wir suchen? 87
4.1.2 Damit ein Protein aufgereinigt werden kann,
muss es aus der Zelle freigesetzt werden 88
4.1.3 Proteine lassen sich entsprechend ihrer Größe,
Löslichkeit, Ladung und Bindungsaffinität
aufreinigen 89
4.1.4 Proteine können durch Gelelektrophorese
getrennt und anschließend sichtbar gemacht
werden 91
4.1.5 Ein Protokoll zur Aufreinigung von Proteinen
lässt sich quantitativ auswerten 95
4.1.6 Die Ultrazentrifugation eignet sich zur Trennung
von Biomolekülen und zur Bestimmung des
Molekulargewichts 96
4.1.7 Die Masse eines Proteins kann durch
Massenspektrometrie präzise bestimmt
werden 98
4.2 Aminosäuresequenzen können durch
automatisierten Edman Abbau bestimmt
werden 100
4.2.1 Man kann Proteine spezifisch in kleine Peptide
zerlegen, um die Analyse zu erleichtern 103
4.2.2 Aminosäuresequenzen liefern vielfältige
Informationen 105
4.2.3 Die Gentechnik hat die Proteinsequenzierung
revolutioniert 107
4.3 Die Immunologie liefert wichtige Methoden zur
Untersuchung von Proteinen 107
4.3.1 Gegen ein Protein lassen sich spezifische
Antikörper herstellen 108
4.3.2 Monoklonale Antikörper von fast jeder
gewünschten Spezifität sind leicht
herzustellen 109
4.3.3 Mithilfe eines enzymgekoppelten Immunoassays
lassen sich Proteine nachweisen und
quantifizieren 111
4.3.4 Western Blotting erlaubt den Nachweis von per
Gelelektrophorese aufgetrennten Proteinen 112
4.3.5 Mit Fluoreszenzfarbstoffen lassen sich Proteine in
Zellen sichtbar machen 113
4.4 Peptide lassen sich mit automatisierten
Festphasenmethoden synthetisieren 114
4.5. Die dreidimensionale Struktur eines Proteins
lässt sich durch NMR Spektroskopie und
Röntgenkristallographie ermitteln 116
4.5.1 Die Kernspinresonanzspektroskopie vermag die
Struktur von Proteinen in Lösung
aufzuklären 117
4.5.2 Die Röntgenkristallographie erhellt die
dreidimensionale Struktur in ihren atomaren
Einzelheiten 120
5 DNA, RNA und der Fluss der genetischen
Information 129
5.1 Eine Nucleinsäure besteht aus vier verschiedenen
Basen, die mit einem Rückgrat aus Zucker und
Phosphatgruppen verknüpft sind 131
5.1.1 RNA und DNA unterscheiden sich bezüglich der
beteiligten Zucker und einer ihrer Basen 131
5.1.2 Die monomeren Einheiten der Nucleinsäuren
sind die Nucleotide 132
5.2 Zwei Nucleinsäureketten mit komplementären
Sequenzen können eine Doppelhelix bilden 134
5.2.1 Die Doppelhelix wird durch Wasserstoffbrücken
und hydrophobe Wechselwirkungen
stabilisiert 134
5.2.2 Die Doppelhelix ermöglicht die genaue
Weitergabe von genetischer Information 136
5.2.3 Die Doppelhelix kann reversibel geschmolzen
werden 138
5.2.4 Einige DNA Moleküle sind ringförmig und
bilden Superhelices 139
5.2.5 Einzelsträngige Nucleinsäuren können komplexe
Formen annehmen. 139
5.3 DNA wird durch Polymerasen repliziert, die ihre
Instruktionen von Matrizen beziehen 140
5.3.1 DNA Polymerasen katalysieren die Bildung von
Phosphodiesterbrücken 141
5.3.2 Die Gene einiger Viren bestehen aus RNA 142
5.4 Genexpression bedeutet Umsetzung der in der
DNA enthaltenen Information in funktionale
Moleküle 143
5.4.1 Bei der Genexpression spielen unterschiedliche
Arten von RNA eine Rolle 143
5.4.2 Die gesamte zelluläre RNA wird von RNA
Polymerasen synthetisiert 144
5.4.3 RNA Polymerasen erhalten ihre Instruktionen
von DNA Vorlagen 145
5.4.4 Die Transkription beginnt in der Nähe von
Promotorstellen und endet an
Terminationsstellen 146
5.4.5 Die Transfer RNA fungiert bei der
Proteinsynthese als Adaptermolekül 147
5.5 Die Aminosäuren werden ab einem bestimmten
Startpunkt von Gruppen aus jeweils drei Basen
codiert 147
5.5.1 Die Haupteigenschaften des genetischen
Codes 148
5.5.2 Die Messenger RNA enthält Start und
Stoppsignale für die Proteinsynthese 149
5.5.3 Der genetische Code ist nahezu universell 150
5.6 Die meisten eukaryotischen Gene sind Mosaike
aus Introns und Exons 151
5.6.1 Durch RNA Prozessierung entsteht reife
RNA 151
5.6.2 Viele Exons codieren Proteindomänen 152
6 Erforschung der Gene 159
6.1 Die Grundwerkzeuge der Genforschung 160
6.1.1 Restriktionsenzyme spalten DNA in spezifische
Fragmente 161
6.1.2 Restriktionsfragmente können durch
Gelelektrophorese getrennt und sichtbar gemacht
werden 162
6.1.3 DNA wird meistens durch kontrollierten Abbruch
der Replikation sequenziert (Didesoxymethode
nach Sanger) 163
Inhalt —| XIX |
6.1.4 DNA Sonden und Gene können mit
automatisierten Festphasenmethoden synthetisiert
werden 164
6.1.5 Ausgewählte DNA Sequenzen können mit der
Polymerasekettenreaktion (PCR) beliebig
vermehrt werden 166
6.1.6 Die PCR ist eine leistungsfähige Technik in der
medizinischen Diagnostik, der Forensik und der
molekularen Evolution 167
6.2 Die Gentechnik hat die Biologie auf allen
Ebenen revolutioniert 168
6.2.1 Restriktionsenzyme und DNA Ligase sind
unentbehrliche Werkzeuge für die
Gentechnik 168
6.2.2 Plasmide und der Phage X sind bevorzugte
Vektoren für die DNA Klonierung in
Bakterien 170
6.2.3 Aus enzymatisch gespaltener genomischer DNA
können einzelne Gene spezifisch kloniert
werden 172
6.2.4 Chromosomenwanderung erlaubt die effiziente
Analyse langer DNA Bereiche 174
6.3 Manipulation von Eukaryotengenen 175
6.3.1 Mit mRNA hergestellte komplementäre DNA
kann in Wirtszellen exprimiert werden 175
6.3.2 Die Genexpressionslevel lassen sich vergleichend
untersuchen 176
6.3.3 In Eukaryotenzellen eingebaute neue Gene
können effizient exprimiert werden 177
6.3.4 Transgene Tiere beherbergen und exprimieren
Gene, die in ihre Keimbahn eingeführt
wurden 178
6.3.5 Das Ausschalten von Genen liefert Hinweise auf
deren Funktion 179
6.3.6 Mit tumorinduzierenden Plasmiden kann man
neue Gene in Pflanzenzellen einschleusen 180
6.4 Neuartige Proteine kann man durch
ortsspezifische Mutagenese konstruieren 182
6.4.1 Gezielte Veränderungen der DNA können
Proteine mit neuartigen Funktionen
hervorbringen 182
6.4.2 Die Gentechnologie hat neue Perspektiven
eröffnet 183
7 Erforschung der Evolution 189
7.1 Homologe stammen von einem gemeinsamen
Vorfahren ab 191
7.2 Die statistische Analyse von Sequenzalignments
deckt Homologien auf 192
7.2.1 Die statistische Signifikanz von Alignments lässt
sich durch Rearrangieren von Sequenzen
ermitteln 194
7.2.2 Entferntere evolutionäre Beziehungen lassen sich
durch den Einsatz von Substitutionsmatrizes
ermitteln 194
7.2.3 Mithilfe von Datenbanken lassen sich homologe
Sequenzen ausfindig machen 197
7.3 Die Untersuchung der dreidimensionalen
Struktur vermittelt ein besseres
Verständnis von den evolutionären
Verwandtschaftsbeziehungen 198
XX r Inhalt
7.3.1 Die Tertiärstruktur wird stärker konserviert als
die Primärstruktur 198
7.3.2 Das Wissen um dreidimensionale Strukturen
kann bei der Auswertung von Sequenzvergleichen
überaus hilfreich sein 199
7.3.3 Motivwiederholungen lassen sich durch
Sequenzvergleiche innerhalb einer Sequenz
nachweisen 200
7.3.4 Konvergente Evolution: gemeinsame Lösungen
für biochemische Probleme 201
7.3.5 Der Vergleich von RNA Sequenzen ermöglicht
Einblicke in die Sekundärstruktur 202
7.4 Auf der Basis von Sequenzinformationen lassen
sich Stammbäume konstruieren 203
7.5 Moderne Verfahren ermöglichen die
experimentelle Untersuchung von
Evolutionsprozessen 203
7.5.1 In manchen Fällen lässt sich urtümliche DNA
amplifizieren und sequenzieren 204
7.5.2 Die experimentelle Untersuchung der
molekularen Evolution 204
8 Enzyme: Grundlegende Konzepte und
Kinetik 209
8.1 Enzyme sind leistungsstarke und hochspezifische
Katalysatoren 210
8.1.1 Viele Enzyme benötigen für ihre Aktivität
Cofaktoren 211
8.1.2 Enzyme können verschiedene Energieformen
ineinander umwandeln 212
8.1.3 Enzyme klassifiziert man anhand der
Reaktionstypen, die sie katalysieren 213
8.2 Die freie Enthalpie ist eine wichtige
thermodynamische Funktion zum Verständnis von
Enzymen 214
8.2.1 Die Änderung der freien Enthalpie liefert
Informationen über die Spontaneität einer
Reaktion, aber nicht über ihre
Geschwindigkeit 214
8.2.2 Die Beziehung zwischen der Veränderung der
freien Standardenthalpie und der
Gleichgewichtskonstanten einer Reaktion 215
8.2.3 Enzyme können nur die
Reaktionsgeschwindigkeit, aber nicht das
Reaktionsgleichgewicht verschieben 217
8.3 Enzyme beschleunigen Reaktionen durch
Erleichterung der Bildung von
Übergangszuständen 217
8.3.1 Die Bildung eines Enzym Substrat Komplexes ist
der erste Schritt bei der enzymatischen
Katalyse 219
m*Mj ppMJ f***Y
m mm m » M I
m*Kj m^k) r^^V
8.3.2 Die aktiven Zentren von Enzymen haben einige
gemeinsame Eigenschaften 220
8.4. Das Michaelis Menten Modell erklärt die
kinetischen Eigenschaften vieler Enzyme 222
8.4.1 Die Bedeutung der KM und Vmm Werte 225
8.4.2 Das kinetische Optimum der enzymatischen
Katalyse: das A:kat//CM Kriterium 226
8.4.3 Die meisten biochemischen Reaktionen
beinhalten mehrere Substrate 228
8.4.4 Allosterische Enzyme gehorchen nicht der
Michaelis Menten Kinetik 230
8.5 Enzyme können durch spezifische Moleküle
gehemmt werden 230
8.5.1 Kompetitive und nichtkompetitive Hemmung
lassen sich kinetisch unterscheiden 231
8.5.2 Irreversible Inhibitoren können zur Untersuchung
des aktiven Zentrums verwendet werden 232
8.5.3 Analoga des Übergangszustands sind starke
Enzyminhibitoren 235
8.5.4 Katalytische Antikörper demonstrieren die
Wichtigkeit der selektiven Bindung des
Übergangszustands für die Enzymaktivität 235
8.5.5 Penicillin hemmt irreversibel ein Schlüsselenzym
der Zellwandsynthese in Bakterien 236
8.6 Vitamine und Coenzyme 238
8.6.1 Wasserlösliche Vitamine fungieren als
Coenzyme 239
8.6.2 Fettlösliche Vitamine sind an so
unterschiedlichen Prozessen wie der
Blutgerinnung und dem Sehvorgang
beteiligt 241
9 Katalytische Strategien 249
9.0.1 Einige grundlegende katalytische Mechanismen
sind vielen Enzymen gemeinsam 250
9.1 Proteasen ermöglichen eine schwer
durchführbare Reaktion 251
9.1.1 Chymotrypsin besitzt einen hochreaktiven
Serinrest 252
9.1.2 Die Chymotrypsinreaktion erfolgt in zwei
Schritten, die über ein kovalent gebundenes
Zwischenprodukt miteinander verknüpft
sind 253
9.1.3 Serin ist Teil einer katalytischen Triade mit
Histidin und Aspartat 254
9.1.4 Katalytische Triaden kommen auch bei anderen
hydrolytischen Enzymen vor 256
9.1.5 Die katalytische Triade wurde mithilfe
ortsspezifischer Mutagenese genau
untersucht 258
9.1.6 Cystein , Aspartat und Metalloproteasen sind
weitere wichtige Klassen von peptidspaltenden
Enzymen 259
9.1.7 Proteaseinhibitoren sind wichtige
Medikamente 262
9.2 Carboanhydrasen machen eine schnelle Reaktion
noch schneller 263
9.2.1 Carboanhydrasen enthalten ein gebundenes
Zinkion, das für die katalytische Aktivität
essenziell ist 263
9.2.2 Bei der Katalyse kommt es zur Aktivierung eines
Wassermoleküls durch Zink 264
9.2.3 Ein Protonen Shuttle ermöglicht die schnelle
Regeneration der aktiven Enzymform 266
9.2.4 Durch konvergente Evolution sind bei
verschiedenen Carboanhydrasen aktive Zentren
auf der Basis von Zink entstanden 267
9.3 Restriktionsenzyme führen hochspezifische
Spaltungsreaktionen an DNA aus 268
9.3.1 Die Spaltung erfolgt über eine in line
Verdrängung des 3 Sauerstoffatoms am Phosphor
durch magnesiumaktiviertes Wasser 269
9.3.2 Restriktionsenzyme benötigen für die katalytische
Aktivität Magnesium 271
9.3.3 Der vollständige katalytische Apparat bildet sich
nur mit Komplexen aus passenden DNA
Molekülen und sichert so die Spezifität 272
9.3.4 Typ II Restriktionsenzyme besitzen einen
übereinstimmenden katalytischen Core Bereich
und sind wahrscheinlich durch horizontalen
Gentransfer miteinander verwandt 275
9.4 Nucleosidmonophosphat Kinasen katalysieren
den Austausch von Phosphorylgruppen ohne
vorhergehende Hydrolyse 276
9.4.1 NMP Kinasen sind eine Familie von Enzymen,
die P Schleifen Strukturen enthalten 277
9.4.2 Komplexe von Nucleosidtriphosphaten mit
Magnesium (oder Mangan) sind die eigentlichen
Substrate für grundsätzlich alle NTP abhängigen
Enzyme 278
9.4.3 Die Bindung von ATP induziert starke
Konformationsänderungen 279
9.4.4 P Schleife NTPase Domänen sind in zahlreichen
wichtigen Proteinen vorhanden 280
10 Regulatorische Strategien: Enzyme und
Hämoglobin 287
10.1 Die Aspartat Transcarbamoylase wird durch das
Endprodukt der Pyrimidinbiosynthese allosterisch
gehemmt 289
10.1.1 Die Aspartat Transcarbamoylase besteht aus
regulatorischen und katalytischen Untereinheiten,
die sich voneinander trennen können 290
10.1.2 Allosterische Wechselwirkungen in der ATCase
werden von großen Veränderungen der
Quartärstruktur vermittelt 291
10.1.3 Allosterisch regulierte Enzyme folgen nicht der
Michaelis Menten Kinetik 294
10.1.4 Allosterische Regulatoren modulieren das
T R Gleichgewicht 294
10.1.5 Das konzertierte Modell lässt sich in
quantitativer Form ausdrücken 295
Inhalt 1 XXI :
10.1.6 Auch mit sequenziellen Modellen lassen sich
allosterische Effekte erklären 296
10.2 Hämoglobin ermöglicht einen effizienten
Sauerstofftransport durch kooperative
Bindung 297
10.2.1 Die Sauerstoffbindung induziert grundlegende
Strukturveränderungen an den
Eisenbindungsstellen im Hämoglobin 297
10.2.2 Die Sauerstoffbindung führt im Hämoglobin zu
einer ausgeprägten Veränderung der
Quartärstruktur 298
10.2.3 Einstellen der Affinät des Hämoglobins:
die Wirkung von 2,3 Bisphosphoglycerat 299
10.2.4 Der Bohr Effekt: Wasserstoffionen und
Kohlendioxid fördern die Freisetzung von
Sauerstoff 300
10.3 Isozyme ermöglichen die Regulation in
spezifischen Geweben und bestimmten
Entwicklungsstadien 301
10.4 Kovalente Modifikationen sind ein Mittel für die
Regulation der Enzymaktivität 302
10.4.1 Phosphorylierung ist ein sehr effektiver
Mechanismus, um die Aktivität von Zielproteinen
zu regulieren 303
10.4.2 Zyklisches AMP aktiviert die Proteinkinase A
durch Veränderung der Quartärstruktur 305
10.4.3 ATP und das Substratprotein binden an eine tiefe
Spalte der katalytischen Untereinheit von
Proteinkinase A 306
10.5 Viele Enzyme werden durch eine spezifische
proteolytische Spaltung aktiviert 307
10.5.1 Chymotrypsinogen wird durch spezifische
Spaltung einer einzigen Peptidbindung
aktiviert 308
10.5.2 Die proteolytische Aktivierung von
Chymotrypsinogen lässt eine
Substratbindungsstelle entstehen 309
10.5.3 Die Erzeugung von Trypsin aus Trypsinogen führt
zur Aktivierung von anderen Zymogenen 309
10.5.4 Für einige proteolytische Enzyme gibt es
spezifische Inhibitoren 310
10.5.5 Die Blutgerinnung erfolgt über eine Kaskade von
Zymogenaktivierungen 312
—| XXII |— Inhalt
10.5.6 Fibrinogen wird durch Thrombin in ein
Fibringerinnsel umgewandelt 313
10.5.7 Eine Vitamin K abhängige Modifikation bereitet
Prothrombin für die Aktivierung vor 315
10.5.8 Die Bluterkrankheit (Hämophilie) verriet einen
frühen Gerinnungsschritt 316
10.5.9 Der Gerinnungsprozess muss genau reguliert
werden 316
11 Kohlenhydrate 323
11.1 Monosaccharide sind Aldehyde oder Ketone mit
vielen Hydroxylgruppen 324
11.1.1 Pentosen und Hexosen zyklisieren zu Furanose
und Pyranoseringen 326
11.1.2 Die Konformation der Pyranose und
Furanoseringe 328
11.1.3 Kohlenhydrate sind mit Alkoholen und Aminen
durch glykosidische Bindungen verknüpft 329
11.2 Komplexe Kohlenhydrate entstehen durch
Verknüpfung von Monosacchariden 330
11.2.1 Saccharose, Lactose und Maltose sind die
häufigsten Disaccharide 330
11.2.2 Glykogen und Stärke sind mobilisierbare
Glucosespeicher 331
11.2.3 Die Cellulose, das wichtigste strukturbildende
Polymer der Pflanzen, besteht aus linearen
Ketten von Glucoseeinheiten 331
11.2.4 Glykosaminoglykane sind anionische
Polysaccharidketten aus repetitiven
Disaccharideinheiten 332
11.2.5 Für die Oligosaccharidsynthese sind spezifische
Enzyme verantwortlich 333
11.3 Die Bindung von Kohlenhydraten an Proteine
führt zu Glykoproteinen 334
11.3.1 Kohlenhydrate können an Proteine durch
Asparagin (/V glykosidisch) oder durch Serin oder
Threonin (O glykosidisch) gebunden
werden 335
11.3.2 Die Glykosylierung der Proteine findet im
endoplasmatischen Reticulum und im Golgi
Komplex statt 335
11.3.3 A glykosidische Glykoproteine erhalten ihre
ersten Kohlenhydrate von Dolicholdonoren im
endoplasmatischen Reticulum 336
11.3.4 Zur weiteren Glykosilierung und Sortierung
bringen Transportvesikel Proteine vom ER zum
Golgi Komplex 338
11.3.5 Mannose 6 phosphat lenkt lysosomale Enzyme zu
ihrem Bestimmungsort 339
11.3.6 Angefügte und abgespaltene Glucosereste helfen
bei der Proteinfaltung 339
11.3.7 Oligosaccharide können „sequenziert
werden 340
11.4 Lectine sind spezifische kohlenhydratbindende
Proteine 341
11.4.1 Lectine vermitteln Wechselwirkungen zwischen
Zellen 342
11.4.2 Influenzaviren binden an Sialinsäurereste 343
12 Lipide und Zellmembranen 349
12.1 Viele gemeinsame Merkmale bilden die
Grundlage für die Vielfalt biologischer
Membranen 350
12.2 Fettsäuren sind die Hauptbestandteile der
Lipide 351
12.2.1 Die Nomenklatur der Fettsäuren 351
12.2.2 Fettsäuren variieren in Kettenlänge und
Sättigungsgrad 352
12.3 Es gibt drei Haupttypen von
Membranlipiden 352
12.3.1 Phospholipide stellen den größten Anteil der
Membraniipide 353
12.3.2 Die Membranen der Archaea enthalten
Etherlipide mit verzweigten Ketten 354
12.3.3 Membraniipide können auch
Kohlenhydrateinheiten enthalten 355
12.3.4 Cholesterin ist ein Lipid mit einem
Steroidgerüst 355
12.3.5 Ein Membranlipid ist ein amphipathisches
Moleküle mit einem hydrophilen und einem
hydrophoben Anteil 356
12.4 Phospholipide und Glykolipide bilden in
wässrigen Medien leicht bimolekulare
Schichten 356
12.4.1 Aus Phospholipiden können Lipidvesikel
entstehen 358
12.4.2 Lipiddoppelschichten sind für Ionen und die
meisten polaren Moleküle nicht permeabel 359
12.5 Proteine bewerkstelligen die meisten Prozesse an
Membranen 359
12.5.1 Proteine sind in der Lipiddoppelschicht
unterschiedlich angeordnet 360
12.5.2 Zwischen Proteinen und Membranen gibt es
verschiedene Wechselwirkungen 361
12.5.3 Kovalent gebundene hydrophobe Gruppen
verbinden Proteine mit Membranen 364
12.5.4 Transmembranhelices können aus
Aminosäuresequenzen exakt vorausgesagt
werden 364
12.6 Lipide und viele Membranproteine diffundieren
schnell in der Membranebene 366
12.6.1 Das Flüssigmosaikmodell erlaubt laterale
Bewegung in der Membran, aber keinen Wechsel
der Membranseite 367
12.6.2 Die Membranfluidität wird von der
Fettsäurezusammensetzung und vom
Cholesteringehalt bestimmt 368
12.6.3 Alle biologischen Membranen sind
asymmetrisch 369
12.7 Eukaryotenzellen enthalten Kompartimente, die
von inneren Membranen umgeben sind 369
12.7.1 Proteine werden durch Signalsequenzen zu
spezifischen Kompartimenten gelenkt 370
12.7.2 Membranknospung (budding) und fusion
bestimmen viele wichtige biologische
Prozesse 372
13 Membrankanäle und pumpen 377
13.1 Der Transport von Molekülen durch eine
Membran kann aktiv oder passiv sein 378
13.1.1 Viele Moleküle benötigen Proteintransporter, um
Membranen zu durchqueren 378
13.1.2 Die freie Enthalpie, die in Konzentrations¬
gradienten enthalten ist, kann quantitativ
bestimmt werden 379
13.2 Eine Familie von Membranproteinen nutzt die
ATP Hydrolyse, um Ionen durch Membranen zu
pumpen 380
13.2.1 Die Ca + ATPase des sarcoplasmatischen
Reticulums ist ein integrales
Membranprotein 381
13.2.2 ATPasen vom P Typ wurden in der Evolution
konserviert und haben viele verschiedene
Funktionen 382
13.2.3 Digitalis hemmt spezifisch die Na+ K+ Pumpe,
indem es ihre Dephosphorylierung blockiert 383
13.3 Multidrug Resistenz und Cystische Fibröse
illustrieren eine Familie von Membranproteinen
mit ATP bindenden Kassetten 383
13.4 Sekundäre Transporter nutzen einen
Konzentrationsgradienten, um die Bildung eines
anderen Konzentrationsgradienten
anzutreiben 384
13.5 Spezifische Kanäle transportieren Ionen rasch
durch Membranen 386
13.5.1 Mit Patch Clamp Leitfähigkeitsmessungen kann
man die Aktivität eines einzelnen Kanals
bestimmen 387
13.5.2 Ionenkanalproteine sind aus ähnlichen Einheiten
aufgebaut 387
Inhalt 1 XXIII h
13.5.3 Aktionspotenziale entstehen durch
vorübergehende Änderungen der Na+ und K+
Permeabilität 390
13.5.4 Der Natriumkanal ist ein Beispiel für einen
spannungskontrollierten Kanal 391
13.5.5 Kaliumkanäle sind homolog zum
Natriumkanal 392
13.5.6 Die Struktur eines Kaliumkanals enthüllt die
Grundlage für den schnellen, spezifischen
Ionenfluss 392
13.5.7 Mit der Struktur des Kaliumkanals lassen sich die
hohen Transportgeschwindigkeiten erklären 395
13.5.8 Der Kanal wird durch Verschluss der Pore
inaktiviert: das Kugel Ketten Modell 396
13.6 Gap junctions ermöglichen den Fluss von Ionen
und kleinen Molekülen zwischen
kommunizierenden Zellen 397
II. Übertragung und
Speicherung von Energie
14 Der Stoffwechsel: Konzepte und
Grundmuster 407
14.0.1 Zellen wandeln verschiedene Formen von
Energie ineinander um 408
14.1 Der Metabolismus besteht aus vielen gekoppelten
Reaktionen 409
14.1.1 Eine thermodynamisch ungünstige Reaktion kann
durch eine günstige Reaktion angetrieben
werden 410
14.1.2 ATP ist die universelle Währung der freien
Enthalpie in biologischen Systemen 411
14.1.3 Die ATP Hydrolyse treibt den Metabolismus,
indem sie das Gleichgewicht gekoppelter
Reaktionen verschiebt 412
14.1.4 Die strukturelle Grundlage für das hohe
Phosphorylgruppenübertragungspotenzial des
ATP 413
14.1.5 Das Phosphorylgruppenübertragungspotenzial ist
eine wichtige Form der Energieumwandlung in
der Zelle 414
14.2 Die Oxidation von Kohlenstoffverbindungen ist
für die Zelle eine wichtige Energiequelle 415
14.2.1 Verbindungen mit hohem
Phosphorylgruppenübertragungspotenzial können
die Kohlenstoffoxidation an die ATP Synthese
koppeln 416
14.2.2 Ionengradienten über eine Membran sind eine
wichtige Form zellulärer Energie, die an die
ATP Synthese gekoppelt werden kann 417
14.2.3 Die einzelnen Abschnitte der Energiegewinnung
aus Nahrungsstoffen 417
14.3 Stoffwechselwege enthalten viele wiederkehrende
Muster 418
14.3.1 Aktivierte Carrier sind charakteristisch für den
modularen Aufbau und die Wirtschaftlichkeit des
Stoffwechsels 418
14.3.2 Schlüsselreaktionen wiederholen sich im
Stoffwechsel 421
XXIV * Inhalt
14.3.3 Stoffwechselprozesse werden auf drei
grundlegende Arten reguliert 425
14.3.4 Evolution von Stoffwechselwegen 426
15 Signaltransduktionswege: eine Einführung in
den Informationsstoffwechsel 431
15.0.1 Signalübertragung beruht auf molekularen
Schaltkreisen: ein Überblick 432
15.1 Rezeptoren mit sieben Transmembranhelices
ändern nach der Bindung eines Liganden ihre
Konformation und aktivieren G Proteine 434
15.1.1 Die Bindung eines Liganden an einen 7TM
Rezeptor führt zur Aktivierung eines G
Proteins 435
15.1.2 G Proteine wechseln zwischen der Bindung von
GDP und GTP hin und her 436
15.1.3 Aktivierte G Proteine binden an andere Proteine
und übertragen so das Signal 438
15.1.4 G Proteine gehen durch Hydrolyse des GTP
spontan wieder in den Ausgangszustand
über 438
15.1.5 Zyklisches AMP regt über Aktivierung der
Proteinkinase A die Phosphorylierung vieler
Zielproteine an 439
15.2 Die Hydrolyse von Phosphatidylinositol
bisphosphat durch die Phospholipase C lässt zwei
Botenstoffe entstehen 440
15.2.1 Inositol l,4,5 trisphosphat öffnet Kanäle, sodass
Calciumionen aus Speichern in der Zelle
freigesetzt werden 442
15.2.2 Diacylglycerin aktiviert die Proteinkinase C, die
viele Zielproteine phosphoryliert 443
15.3 Calcium ist im Cytosol ein weit verbreiteter
Botenstoff 445
15.3.1 Mit Ionophoren kann man die Veränderungen
der Calciumkonzentration sichtbar machen 445
15.3.2 Calcium aktiviert das Regulationsprotein
Calmodulin, das viele Enzyme und
Transportproteine stimuliert 447
15.4 Manche Rezeptoren bilden nach der
Ligandenbindung Dimere und geben Signale
durch gegenseitige Phosphorylierung weiter 449
15.4.1 Manche Rezeptoren enthalten Tyrosin Kinase
Domänen in ihrer kovalenten Struktur 452
15.4.2 Ras: eine weitere Klasse von G Proteinen für die
Signalübertragung 453
15.5 Defekte in Signaltransduktionswegen können zu
Krebs und anderen Krankheiten führen 454
15.5.1 Proteinkinaseinhibitoren könnten wirksame
Krebsmedikamente sein 456
15.5.2 Cholera und Keuchhusten entstehen durch die
veränderte Aktivität von G Proteinen 457
15.6 Immer wiederkehrende Merkmale der
Signaltransduktionswege machen
entwicklungsgeschichtliche
Verwandtschaftsverhältnisse deutlich 457
16 Glykolyse und Gluconeogenese 465
16.0.1 Glucose ist für die meisten Organismen ein
wichtiger Brennstoff 466
16.0.2 Gärungen erzeugen in Abwesenheit von
Sauerstoff nutzbare Energie 467
16.1 Die Glykolyse ist ein energieumwandelnder
Stoffwechselweg in vielen Organismen 468
16.1.1 Die Hexokinase fängt Glucose in der Zelle ein
und beginnt die Glykolyse 468
16.1.2 Bildung von Fructose l,6 bisphosphat aus
Glucose 6 phosphat 470
16.1.3 Die Aldolase spaltet das Q Kohlenhydrat in zwei
Gj Fragmente 471
16.1.4 Die Triosephosphat Isomerase gewinnt ein
C3 Fragment zurück 472
16.1.5 Energieumwandlung: Über ein Thioester
Zwischenprodukt sind Phosphorylierung und
Oxidation des Glycerinaldehyd 3 phosphats
miteinander verbunden 474
16.1.6 Die Bildung von ATP aus
1,3 Bisphosphoglycerat 476
16.1.7 Die Erzeugung eines weiteren ATP und die
Bildung von Pyruvat 477
16.1.8 Der Energiegewinn aus der Umwandlung von
Glucose in Pyruvat 478
16.1.9 Die Aufrechterhaltung des Redoxgleichgewichts:
Die unterschiedliche Verwertung des
Pyruvats 479
16.1.10 Die NAD+ Bindungsstelle ist bei vielen
Dehydrogenasen sehr ähnlich 481
16.1.11 Der Eintritt von Fructose und Galactose in die
Glykolyse 481
16.1.12 Viele Erwachsene vertragen keine Milch, weil
ihnen die Lactase fehlt 483
16.1.13 Wenn die Transferase fehlt, ist Galactose stark
toxisch 484
16.2 Die Glykolyse wird streng kontrolliert 485
16.2.1 Die Phosphofructokinase ist das Schlüsselenzym
bei der Kontrolle der Glykolyse 485
16.2.2 Ein reguliertes bifunktionelles Enzym
synthetisiert Fructose 2,6 bisphosphat und baut es
ab 487
16.2.3 Hexokinase und Pyruvat Kinase bestimmen
ebenfalls die Geschwindigkeit der
Glykolyse 488
16.2.4 Eine Familie von Transportproteinen ermöglicht
es der Glucose, in tierische Zellen zu gelangen
oder sie zu verlassen 490
16.2.5 Krebs und Glykolyse 491
16.3 Glucose lässt sich aus Molekülen, die keine
Kohlenhydrate sind, synthetisieren 491
16.3.1 Die Gluconeogenese ist keine Umkehr der
Glykolyse 493
16.3.2 Die Umwandlung von Pyruvat in
Phosphoenolpyruvat beginnt mit der Bildung von
Oxalacetat 494
16.3.3 Oxalacetat wird in das Cytosol eingeschleust und
in Phosphoenolpyruvat umgewandelt 495
16.3.4 Die Umwandlung von Fructose l,6 bisphosphat in
Fructose 6 phosphat und Orthophosphat ist ein
irreversibler Schritt 496
16.3.5 Die Bildung freier Glucose ist ein wichtiger
Kontrollpunkt 496
16.3.6 Sechs Phosphorylgruppen mit hohem
Übertragungspotenzial müssen für die Synthese
von Glucose aus Pyruvat aufgewendet
werden 497
16.4 Gluconeogenese und Glykolyse werden reziprok
reguliert 498
16.4.1 Substratzyklen verstärken Stoffwechselsignale
und erzeugen Wärme 499
16.4.2 Das bei der Muskelkontraktion entstehende
Lactat und Alanin wird von anderen Organen
verwendet 500
16.4.3 Glykolyse und Gluconeogenese sind durch die
Evolution miteinander verbunden 502
17 Der Citratzyklus 509
17.0.1 Ein Überblick über den Citratzyklus 510
17.1 Der Citratzyklus oxidiert Einheiten aus zwei
Kohlenstoffatomen 511
17.1.1 Die Entstehung des Acetyl CoA aus
Pyruvat 511
17.1.2 Durch flexible Bindungen kann sich das
Liponamid zwischen verschiedenen Zentren
bewegen 514
17.1.3 Die Citrat Synthase bildet Citrat aus Oxalacetat
und Acetyl Coenzym A 516
17.1.4 Citrat wird zu Isocitrat isomerisiert 518
17.1.5 Isocitrat wird durch Oxidation und
Decarboxylierung in a Ketoglutarat
überführt 519
17.1.6 Succinyl CoA entsteht durch oxidative
Decarboxylierung von a Ketoglutarat 519
17.1.7 Eine Verbindung mit hohem
Phosphorylgruppenübertragungspotenzial geht
aus Succinyl CoA hervor 520
17.1.8 Die Regenerierung von Oxalacetat durch
Oxidation von Succinat 522
17.1.9 Die Stöchiometrie des Citratzyklus 523
17.2 Der Eintritt in den Citratzyklus und sein
Stoffumsatz werden kontrolliert 525
17.2.1 Die Regulation des Pyruvat Dehydrogenase
Komplexes erfolgt allosterisch und durch
reversible Phosphorylierung 525
17.2.2 Der Citratzyklus wird an verschiedenen Stellen
kontrolliert 526
17.3 Der Citratzyklus liefert zahlreiche
Biosynthesevorstufen 526
17.3.1 Der Citratzyklus muss schnell aufgefüllt
werden 527
Inhalt 1 XXV |—
17.3.2 Die Entgleisung des Pyruvatstoffwechsels ist die
Ursache von Beriberi sowie von Quecksilber und
Arsenitvergiftungen 527
17.3.3 Spekulationen zur Evolution des
Citratzyklus 529
17.4 Der Glyoxylatzyklus ermöglicht es Pflanzen und
Bakterien, mit Acetat zu wachsen 529
18 Die oxidative Phosphorylierung 535
18.1 Die oxidative Phosphorylierung findet bei
Eukaryoten in den Mitochondrien statt 537
18.1.1 Mitochondrien sind von einer Doppelmembran
umschlossen 537
18.1.2 Mitochondrien sind das Resultat eines
endosymbiotischen Ereignisses 538
18.2 Die oxidative Phosphorylierung hängt vom
Elektronentransfer ab 539
18.2.1 Elektronen hoher Energie: Redoxpotenziale und
Änderungen der freien Enthalpie 539
18.2.2 Eine Potenzialdifferenz von 1,14 V zwischen
NADH und O2 treibt die
Elektronentransportkette an und begünstigt die
Bildung eines Protonengradienten 541
18.2.3 Elektronen können zwischen Gruppen übertragen
werden, die nicht in Kontakt stehen 542
18.3 Die Atmungskette besteht aus vier Komplexen:
drei Protonenpumpen und einer direkten
Verbindung zum Citratzyklus 543
„ , •
H+ H+ H. H+
18.3.1 Am Anfang der Atmungskette werden
Elektronen mit hohem Potenzial vom NADH auf
die NADH Q Oxidoreduktase übertragen 544
18.3.2 Über Ubichinol treten Elektronen vom FADH2
der Flavoproteine in die Atmungskette ein 547
18.3.3 Die Elektronen fließen vom Ubichinol über die
Q Cytochrom c Oxidoreduktase zum
Cytochrom c 547
18.3.4 Transmembrantransport von Protonen: der Q
Zyklus 548
18.3.5 Die Cyrochrom c Oxidase katalysiert die
Reduktion von molekularem Sauerstoff zu
Wasser 549
18.3.6 Das Superoxidradikal und andere toxische
Derivate des O2 werden durch Schutzenzyme
abgefangen 552
18.3.7 Die Konformation des Cytochrom c blieb im
Wesentlichen mehr als eine Milliarde Jahre lang
konstant 553
—| XXVI !— Inhalt
18.4 Ein Protonengradient treibt die ATP Synthese
an 554
18.4.1 Die ATP Synthase besteht aus einer
protonenleitenden und einer katalytischen
Einheit 555
18.4.2 Der Protonenfluss durch die ATP Synthase führt
zur Freisetzung von fest gebundenem ATP: der
Mechanismus des Bindungswechsels 556
18.4.3 Der kleinste molekulare Motor der Welt: die
Rotationskatalyse 558
18.4.4 Der Protonenfluss rund um den c Ring treibt die
ATP Synthese an 559
18.4.5 ATP Synthase und G Proteine besitzen mehrere
gemeinsame Eigenschaften 560
18.5 Viele Shuttle Systeme ermöglichen den Transport
durch mitochondriale Membranen 561
18.5.1 Die Elektronen des cytosolischen NADH
gelangen durch Shuttle Systeme in die
Mitochondrien 561
18.5.2 Der Eintritt von ADP in die Mitochondrien ist
mit dem Austritt von ATP durch eine ATP ADP
Translokase gekoppelt 562
18.5.3 Die mitochondrialen Transporter für Metaboliten
haben ein gemeinsames dreiteiliges
Strukturmotiv 563
18.6 Die Regulation der oxidativen Phosphorylierung
wird hauptsächlich durch den ATP Bedarf
bestimmt 564
18.6.1 Die vollständige Oxidation der Glucose ergibt
etwa 30 ATP 564
18.6.2 Die Geschwindigkeit der oxidativen
Phosphorylierung wird durch den ATP Bedarf
bestimmt 565
18.6.3 Die oxidative Phosphorylierung kann an vielen
Stellen gehemmt werden 566
18.6.4 Ein Kurzschluss im Protonengradienten erzeugt
Wärme 567
18.6.5 Mitochondrienkrankheiten werden entdeckt 567
18.6.6 Mitochondrien spielen bei der Apoptose eine
Schlüsselrolle 568
18.6.7 Energieübertragung durch Protonengradienten:
ein zentrales Prinzip der Bioenergetik 568
19 Die Lichtreaktionen der Photosynthese 575
19.0.1 Die Photosynthese im Überblick 576
19.1 Die Photosynthese findet in den Chloroplasten
statt 577
19.1.1 Die Primärprozesse der Photosynthese laufen in
den Thylakoidmembranen ab 578
19.1.2 Die Evolution der Chloroplasten 578
19.2 Die Lichtabsorption durch Chlorophyll führt zu
einem Elektronentransfer 578
19.2.1 Photosynthetisch aktive Bakterien und die
photosynthetischen Reaktionszentren der grünen
Pflanzen besitzen den gleichen Kern 580
19.2.2 Ein spezielles Paar von Chlorophyllen führt zur
Ladungstrennung 580
19.3 Zwei Photosysteme erzeugen in der
sauerstoffproduzierenden Photosynthese einen
Protonengradienten und NADPH 582
19.3.1 Das Photosystem II überträgt Elektronen vom
Wasser zum Plastochinon und erzeugt einen
Protonengradienten 583
19.3.2 Das Cytochrom bf verbindet Photosystem II mit
Photosystem I 585
19.3.3 Das Photosystem I verwendet Licht zur
Erzeugung von Ferredoxin, einem starken
Reduktionsmittel 586
19.3.4 Die Ferredoxin NADP+ Reduktase überführt
NADP+ in NADPH 588
19.4 Ein Protonengradient über die
Thylakiodmembran treibt die ATP Synthese
an 589
19.4.1 Die ATP Synthasen von Chloroplasten,
Mitochondrien und Prokaryoten sind einander
sehr ähnlich 589
19.4.2 Ein zyklischer Elektronenfluss durch das
Photosystem I führt zur Produktion von ATP
anstelle von NADPH 590
19.4.3 Die Absorption von acht Photonen erzeugt ein
O2, zwei NADPH und drei ATP Moleküle 591
19.5 Zusätzliche Pigmente leiten Energie in die
Reaktionszentren 592
19.5.1 Die Übertragung von Resonanzenergie erlaubt
die Energiebewegung vom ursprünglichen
Absorptionsort zum Reaktionszentrum 592
19.5.2 Lichtsammelnde Komplexe enthalten zusätzliche
Chlorophylle und Carotinoide 593
19.5.3 Phycobilisomen dienen in Cyanobakterien und
Rotalgen als molekulare Lichtleiter 594
19.5.4 Die Komponenten der Photosynthese sind
hochorganisiert angeordnet 595
19.5.5 Viele Herbizide hemmen die Lichtreaktionen der
Photosynthese 596
19.6 Die Fähigkeit, Licht in chemische Energie
umzuwandeln, ist alt 596
20 Der Calvin Zyklus und der
Pentosephosphatweg 603
20.1 Der Calvin Zyklus synthetisiert Hexosen aus
Kohlendioxid und Wasser 604
20.1.1 CO2 reagiert mit Ribulose l,5 bisphosphat unter
Bildung von zwei Molekülen 3
Phosphoglycerat 605
20.1.2 Katalytische Unvollkommenheit: Die Rubisco
katalysiert auch eine verschwenderische
Oxygenasereaktion 607
20.1.3 Hexosephosphate werden aus Phosphoglycerat
gebildet und Ribulose l,5 bisphosphat wird
regeneriert 609
20.1.4 Drei ATP und zwei NADPH werden verbraucht,
um CO2 auf die Energiestufe einer Hexose zu
überführen 611
20.1.5 Stärke und Saccharose sind die wichtigsten
Kohlenhydratspeicher der Pflanzen 612
20.2 Die Aktivität des Calvin Zyklus hängt von den
Umweltbedingungen ab 612
20.2.1 Die Rubisco wird durch Veränderungen der
Protonen und Magnesiumionenkonzentration
aktiviert, die durch Licht hervorgerufen
werden 613
20.2.2 Thioredoxin spielt eine Schlüsselrolle bei der
Regulierung des Calvin Zyklus 613
20.2.3 Der C4 Weg tropischer Pflanzen beschleunigt die
Photosynthese durch Anreicherung von CO2 614
20.2.4 Der Crassulaceensäurestoffwechsel erlaubt ein
Wachstum in trockenen Ökosystemen 615
20.3 Der Pentosephosphatweg erzeugt NADPH und
Cs Kohlenhydrate 616
20.3.1 Zwei NADPH werden bei der Umwandlung von
Glucose 6 phosphat in Ribulose 5 phosphat
erzeugt 617
20.3.2 Pentosephosphatweg und Glykolyse sind über die
Transketolase und die Transaldolase miteinander
verbunden 617
20.3.3 Tranketolase und Transaldolase stabilisieren
carbanionische Zwischenprodukte über
verschiedene Mechanismen 619
20.4 Der Stoffwechsel von Glucose 6 phosphat im
Pentosephosphatweg ist mit der Glykolyse
koordiniert 621
20.4.1 Der NADP+ Spiegel kontrolliert die
Geschwindigkeit des Pentosephosphatweges 621
20.4.2 Die Verwertung von Glucose 6 phosphat hängt
vom Bedarf an NADPH, Ribose 5 phosphat und
ATP ab 622
20.4.3 Im Spiegel betrachtet: der Calvin Zyklus und der
Pentosephosphatweg 624
20.5 Die Glucose 6 phosphat Dehydrogenase spielt
eine Schlüsselrolle beim Schutz vor reaktiven
Sauerstoffverbindungen 624
20.5.1 Ein Mangel an Glucose 6 phosphat
Dehydrogenase ruft eine arzneimittelinduzierte
hämolytische Anämie hervor 625
20.5.2 Ein Glucose 6 phosphat Dehydrogenase Mangel
verleiht in einigen Fällen einen evolutionären
Vorteil 626
21 Der Glykogenstoffwechsel 631
21.0.1 Ein Überblick über den
Glykogenstoffwechsel 632
Inhalt ; XXVII |
21.1 Der Glykogenabbau erfordert das
Zusammenspiel mehrerer Enzyme 633
21.1.1 Die Phosphorylase katalysiert die
phosphorolytische Spaltung des Glykogens zu
Glucose 1 phosphat 634
21.1.2 Ein debranching enzyme ist ebenfalls zum
Glykogenabbau notwendig 634
21.1.3 Die Glucosephosphat Mutase wandelt Glucose 1
phosphat in Glucose 6 phosphat um 636
21.1.4 Die Leber enthält Glucose 6 phosphatase, ein
Hydrolyseenzym, das der Muskulatur fehlt 636
21.1.5 Pyridoxalphosphat ist an der phosphorolytischen
Spaltung des Glykogens beteiligt 637
21.2 Die Phosphorylase wird durch allosterische
Wechselwirkungen und reversible
Phosphorylierung reguliert 639
21.2.1 Die Muskelphosphorylase wird über die
intrazelluläre Energieladung reguliert 639
21.2.2 Die Leberphosphorylase erzeugt Glucose zum
Nutzen anderer Gewebe 641
21.2.3 Die Phosphorylase Kinase wird durch
Phosphorylierung und Calciumionen
aktiviert 642
21.3 Adrenalin und Glucagon signalisieren den
Bedarf, Glykogen abzubauen 642
21.3.1 G Proteine übertragen das Signal für den Beginn
des Glykogenabbaus 643
21.3.2 Der Glykogenabbau muss rasch gestoppt werden
können 644
21.3.3. Mit der Evolution der Glykogen Phosphorylase
wurde ihre Regulation immer
ausgeklügelter 644
21.4 Glykogen wird auf verschiedenen Wegen
synthetisiert und abgebaut 645
21.4.1 UDP Glucose ist eine aktivierte Form der
Glucose 645
21.4.2 Die Glykogen Synthase katalysiert die
Übertragung von Glucose aus der UDP Glucose
auf eine wachsende Kette 646
21.4.3 Ein Verzweigungsenzym (branching enzyme)
bildet a l,6 Bindungen 647
21.4.4 Die Glykogen Synthase ist das wichtigste
regulatorische Enzym der Glykogensynthese 647
21.4.5 Glykogen ist eine effiziente Speicherform der
Glucose 648
21.5 Glykogenabbau und synthese werden reziprok
reguliert 648
21.5.1 Die Proteinphosphatase 1 kehrt die
Steuerungseffekte der Kinasen auf den
Glykogenstoffwechsel um 649
21.5.2 Insulin stimuliert die Glykogensynthese, indem es
die Proteinphosphatase 1 aktiviert 650
21.5.3 Der Glykogenstoffwechsel in der Leber reguliert
den Blutglucosespiegel 650
1 XXVIII ( Inhalt
21.5.4 Glykogenspeicherkrankheiten kann man
biochemisch verstehen 651
22 Der Fettsäurestoffwechsel 659
22.0.1 Ein Überblick über den
Fettsäurestoffwechsel 660
22.1 Triacylglycerine stellen hochkonzentrierte
Energiespeicher dar 661
22.1.1 Lipide aus der Nahrung werden von Pankreas
Lipasen verdaut 662
22.1.2 Nahrungsfette werden in Chylomikronen
transportiert 663
22.2 Um Fettsäuren als Brennstoff nutzen zu können,
sind drei Verarbeitungsschritte erforderlich 663
22.2.1 Triacylglycerine werden durch cAMP gesteuerte
Lipasen hydrolysiert 664
22.2.2 Vor der Oxidation werden Fettsäuren an
Coenzym A gebunden 665
22.2.3 Carnitin transportiert langkettige aktivierte
Fettsäuren in die mitochondriale Matrix 666
22.2.4 Acetyl CoA, NADH und FADH2 werden in jeder
Runde der Fettsäureoxidation erzeugt 666
22.2.5 Die vollständige Oxidation von Palmitat liefert
106 Moleküle ATP 668
22.3 Für den Abbau bestimmter Fettsäuren sind
zusätzliche Schritte erforderlich 669
22.3.1 Zur Oxidation ungesättigter Fettsäuren sind eine
Isomerase und eine Reduktase erforderlich 669
22.3.2 Ungeradzahlige Fettsäuren liefern im letzten
Thiolyseschritt Propionyl Coenzym A 670
22.3.3 Propionyl CoA wird in einer Reaktion, für die
Vitamin B,2 erforderlich ist, in Succinyl CoA
umgewandelt 671
22.3.4 Fettsäuren werden auch in Peroxisomen
oxidiert 673
22.3.5 Wenn der Fettabbau vorherrscht, entstehen
Ketonkörper aus Acetyl CoA 674
22.3.6 In einigen Geweben sind Ketonkörper der
Hauptbrennstoff 675
22.3.7 Tiere können Fettsäuren nicht in Glucose
umwandeln 676
22.4 Synthese und Abbau der Fettsäuren erfolgen auf
getrennten Wegen 676
22.4.1 Der entscheidende Schritt in der Fettsäure¬
synthese ist die Bildung von Malonyl Coenzym
A 677
22.4.2 Die Zwischenprodukte der Fettsäuresynthese sind
an ein Acyl Carrier Protein (ACP)
gebunden 677
22.4.3 Der Verlängerungszyklus in der
Fettsäuresynthese 678
22.4.4 Fettsäuren werden in Eukaryoten von einem
multifunktionellen Enzymkomplex
synthetisiert 679
22.4.5 Die flexible Phosphopantetheineinheit von ACP
transportiert das Substrat von einem aktiven
Zentrum zum anderen 680
22.4.6 Die Stöchiometrie der Fettsäuresynthese 681
22.4.7 Citrat transportiert Acetylgruppen zur
Fettsäuresynthese aus den Mitochondrien in das
Cytosol 682
22.4.8 Die Quellen des NADPH für die
Fettsäuresynthese 682
22.4.9 Fettsäure Synthase Inhibitoren können nützliche
Medikamente sein 683
22.4.10 Variationen eines Themas: Polyketid und
nichtribosomale Peptid Synthetasen ähneln der
Fettsäure Synthase 683
22.5 Die Acetyl CoA Carboxylase spielt eine
Schlüsselrolle bei der Kontrolle des
Fettsäurestoffwechsels 684
22.6 Zusätzliche Enzyme führen die Verlängerung der
Fettsäuren und die Einführung von
Doppelbindungen durch 686
22.6.1 Membrangebundene Enzyme erzeugen
ungesättigte Fettsäuren 686
22.6.2 Eicosanoidhormone leiten sich von mehrfach
ungesättigten Fettsäuren ab 687
23 Proteinumsatz und
Aminosäurekatabolismus 695
23.1 Proteine werden zu Aminosäuren abgebaut 696
23.1.1 Die Verdauung und Absorption von Proteinen
aus der Nahrung 696
23.1.2 Der Abbau zellulärer Proteine erfolgt mit
unterschiedlicher Geschwindigkeit 697
23.2 Der Proteinumsatz unterliegt einer strengen
Regulation 698
23.2.1 Ubiquitin markiert Proteine für den Abbau 698
23.2.2 Das Proteasom verdaut mit Ubiquitin markierte
Proteine 700
23.2.3 Der Proteinabbau kann zur Regulation
biologischer Funktionen dienen 701
23.2.4 Bei Prokaryoten gibt es Gegenstücke zum
Ubiquitinweg und zum Proteasom 701
23.3 Der erste Schritt beim Aminosäureabbau ist die
Abspaltung von Stickstoff 702
23.3.1 a Aminogruppen werden durch oxidative
Desaminierung von Glutamat in
Ammoniumionen überführt 702
23.3.2 In Aminotransferasen bildet Pyridoxalphosphat
Schiff Basen als Zwischenprodukt 704
23.3.3 Die Aspartat Aminotransferase ist ein Vertreter
einer großen und vielfältigen Familie
pyridoxalabhängiger Enzyme 705
23.3.4 Serin und Threonin können direkt desaminiert
werden 707
23.3.5 Periphere Gewebe transportieren Stickstoff
zur Leber 707
23.4 Ammoniumionen werden bei den meisten
terrestrischen Wirbeltieren in Harnstoff
umgewandelt 708
23.4.1 Der Harnstoffzyklus beginnt mit der Bildung von
Carbamoylphosphat 709
23.4.2 Der Harnstoffzyklus ist mit dem Citratzyklus
verbunden 710
23.4.3 Die Evolution des Harnstoffzyklus 711
23.4.4 Ererbte Defekte im Harnstoffzyklus verursachen
Hyperammonämie und können zu
Gehirnschädigungen führen 712
23.4.5 Überschüssiger Stickstoff kann nicht nur in Form
von Harnstoff entsorgt werden 713
23.5 Kohlenstoffatome aus dem Aminosäureabbau
tauchen in wichtigen
Stoffwechselzwischenprodukten auf 713
23.5.1 Pyruvat als Eintrittsstelle in den
Stoffwechsel 714
23.5.2 Oxalacetat als Eintrittsstelle in den
Stoffwechsel 715
23.5.3 a Ketoglutarat als Eintrittsstelle in den
Stoffwechsel 715
23.5.4 Succinyl CoA ist eine Eintrittsstelle für einige
unpolare Aminosäuren 716
23.5.5 Der Abbau von Methionin erfordert die Bildung
von S Adenosylmethionin, einem entscheidenden
Methylgruppendonor 717
23.5.6 Aus den Aminosäuren mit verzweigten
Seitenketten entstehen Acetyl CoA, Acetaceat
oder Propionyl CoA 717
23.5.7 Für den Abbau aromatischer Aminosäuren sind
Oxygenasen erforderlich 719
23.6 Angeborene Stoffwechseldefekte können den
Abbau von Aminosäuren stören 720
III. Synthese der Moleküle des
Lebens
24 Biosynthese der Aminosäuren 731
24.0.1 Die Synthese von Aminosäuren im Überblick 732
24.1 Stickstoff Fixierung: Mikroorganismen können
mithilfe von ATP und einem hochwirksamen
Reduktionsmittel atmosphärischen Stickstoff in
Ammoniak umwandeln 733
24.1.1 Der Eisen Molybdän Cofaktor der Nitrogenase
bindet und reduziert atmosphärischen
Stickstoff 734
24.1.2 Das Ammoniumion wird über Glutamat und
Glutamin in Aminosäuren aufgenommen 735
24.2 Aminosäuren entstehen aus Zwischenprodukten
des Citratzyklus und anderer wichtiger
Stoffwechselwege 737
24.2.1 Der Mensch kann einige Aminosäuren selbst
synthetisieren, andere muss er mit der Nahrung
aufnehmen 737
24.2.2 Die Chiralität aller Aminosäuren wird durch
einen gemeinsamen Schritt festgelegt 738
24.2.3 Um aus Asparagin Aspartat zu bilden, ist ein
adenyliertes Zwischenprodukt erforderlich 740
Inhalt —1 XXIX |—
24.2.4 Glutamat ist die Vorstufe von Glutamin, Prolin
und Arginin 741
24.2.5 Serin, Cystein und Glycin werden aus
3 Phosphoglycerat synthetisiert 741
24.2.6 Tetrahydrofolat überträgt aktivierte Ein¬
Kohlenstoff Einheiten verschiedener
Oxidationsstufen 742
24.2.7 5 Adenosylmethionin ist der wichtigste
Methylgruppendonor 744
24.2.8 Cystein wird aus Serin und Homocystein
synthetisiert 746
24.2.9 Hohe Konzentrationen an Homocystein gehen
mit Gefäßerkrankungen einher 746
24.2.10 Shikimat und Chorismat sind Zwischenprodukte
bei der Biosynthese aromatischer
Aminosäuren 747
24.2.11 Die Tryptophan Synthetase verdeutlicht das
Prinzip der Substratkanalisierung bei der
enzymatischen Katalyse 749
24.3 Die Aminosäurebiosynthese wird durch
Rückkopplungshemmung reguliert 750
24.3.1 Für verzweigte Stoffwechselwege ist eine
ausgeklügelte Regulation erforderlich 751
24.3.2 Die Aktivität der Glutamin Synthetase wird
durch eine Enzymkaskade reguliert 753
24.4 Aminosäuren sind die Vorstufen einer großen
Zahl von Biomolekülen 754
24.4.1 Glutathion, ein y Glutamylpeptid, dient als
Sulfhydrylpuffer und Antioxidans 754
24.4.2 Stickstoffmonoxid, ein kurzlebiges Signalmolekül,
entsteht aus Arginin 755
24.4.3 Säuger synthetisieren Porphyrine aus Glycin und
Succinyl Coenzym A 756
24.4.4 Porphyrine akkumulieren bei einigen erblichen
Defekten des Porphyrinmetabolismus 758
25 Biosynthese der Nucleotide 763
25.0.1 Ein Überblick: Nucleotidbiosynthese und
nomenklatur 764
25.1 Bei der de novo Synthese wird der Pyrimidinring
aus Hydrogencarbonat, Aspartat und Glutamin
aufgebaut 765
25.1.1 Hydrogencarbonat und andere säuerstoffhaltige
Kohlenstoffverbindungen werden durch
Phosphorylierung aktiviert 765
25.1.2 Die Seitenkette des Glutamins kann zur
Erzeugung von Ammoniak hydrolysiert
werden 766
25.1.3 Zwischenprodukte erreichen die aktiven Zentren
durch einen Kanal 766
25.1.4 Orotat übernimmt eine Ribosephosphateinheit
aus dem PRPP unter Bildung eines
Pyrimidinnucleotids, das dann in Uridylat
übergeht 767
25.1.5 Nucleotidmono , di und triphosphate sind
ineinander umwandelbar 768
25.1.6 CTP wird durch Aminierung von UTP
gebildet 768
25.2 Purinbasen können de novo synthetisiert oder
wiederverwertet werden (salvage pathways) 769
25.2.1 Recycling spart intrazelluläre
Energieausgaben 769
—] XXX h Inhalt
^
25.2.2 Das Purinringsystem wird am Ribosephosphat
aufgebaut 769
25.2.3 Der Aufbau des Purinringes verläuft über
aufeinander folgende Schritte von Aktivierung
durch Phosphorylierung und anschließende
Substitution 770
25.2.4 AMP und GMP entstehen aus IMP 772
25.3 Ein radikalischer Mechanismus reduziert
Ribonucleotide zu Desoxyribonucleotiden 773
25.3.1 Thymidylat entsteht durch Methylierung von
Desoxyuridylat 775
25.3.2 Die Dihydrofolat Reduktase katalysiert die
Regeneration von Tetrahydrofolat, einem
Überträger von C, Einheiten 776
25.3.3 Einige wertvolle krebshemmende Medikamente
blockieren die Synthese des Thymidylats 777
25.4 Entscheidende Schritte der Nucleotidbiosynthese
werden durch Rückkopplungshemmung
reguliert 778
25.5 NAD+, FAD und Coenzym A werden aus ATP
gebildet 779
25.6 Störungen im Nucleotidstoffwechsel können zu
pathologischen Zuständen führen 780
26.6.1 Purine werden im Menschen zu Urat
abgebaut 780
25.6.2 Das Lesch Nyhan Syndrom ist eine dramatische
Folge von Mutationen in einem
Recyclingenzym 781
26 Biosynthese der Membranlipide und
Steroide 787
26.1 Phosphatidat ist ein gemeinsames
Zwischenprodukt bei der Synthese von
Phospholipiden und Triacylglycerinen 788
26.1.1 Die Synthese der Phospholipide erfordert die
Bildung eines aktivierten Zwischenprodukts 789
26.1.2 Plasmalogene und andere Etherphospholipide
entstehen aus Dihydroxyacetonphosphat 791
26.1.3 Sphingolipide entstehen aus Ceramid 792
26.1.4 Ganglioside sind kohlenhydratreiche
Sphingolipide, die saure Zucker enthalten 793
26.1.5 Sphingolipide machen Struktur und Funktion von
Lipiden vielgestaltig 794
26.1.6 Das Atemnotsyndrom und die Tay Sachs
Krankheit sind die Folge einer Störung im
Lipidstoffwechsel 794
26.2 Cholesterin wird in drei Schritten aus Acetyl
Coenzym A synthetisiert 795
26.2.1 Die Synthese von Cholesterin beginnt mit der
Erzeugung von Mevalonat, das zu
Isopentenylpyrophosphat aktiviert wird 795
26.2.2 Squalen (C30) wird aus sechs Molekülen
Isopentenylpyrophosphat (C5) synthetisiert 796
26.2.3 Squalen zyklisiert zu Cholesterin 798
26.3 Die komplexe Regulation der
Cholesterinbiosynthese erfolgt auf mehreren
Ebenen 799
26.3.1 Lipoproteine transportieren Cholesterin und
Triacylglycerine durch den Körper 800
26.3.2 Die Konzentrationen bestimmter Lipoproteine
können bei der Diagnose hilfreich sein 801
26.3.3 Lipoproteine mit geringer Dichte spielen eine
wichtige Rolle bei der Regulation des
Cholesterinstoffwechsels 801
26.3.4 Der LDL Rezeptor ist ein Transmembranprotein
mit fünf verschiedenen funktioneilen
Domänen 803
26.3.5 Das Fehlen des LDL Rezeptors führt zu
Hypercholesterinämie und Atherosklerose 803
26.3.6 Die klinische Behandlung des Cholesterinspiegels
lässt sich aufgrund der biochemischen Vorgänge
ableiten 804
26.4 Zu den wichtigen Abkömmlingen des
Cholesterins gehören die Gallensalze und die
Steroidhormone 805
26.4.1 Die Nomenklatur der Steroidhormone 806
26.4.2 Steroide werden durch Cytochrom
.P450 Monooxygenasen hydroxyliert, die NADPH
und O2 verwenden 807
26.4.3 Das Cytochrom P450 System ist weit verbreitet
und übt eine Schutzfunktion aus 808
26.4.4 Pregnenolon, eine Vorstufe für zahlreiche andere
Steroide, entsteht aus Cholesterin durch
Abspaltung einer Seitenkette 809
26.4.5 Die Synthese des Progesterons und der
Corticosteroide aus Pregnenolon 809
26.4.6 Die Synthese der Androgene und Östrogene aus
Pregnenolon 810
26.4.7 Vitamin D entsteht aus Cholesterin unter der
ringöffnenden Wirkung von Licht 811
26.4.8 Isopentenylpyrophosphat ist eine Vorstufe für
eine Vielzahl von Biomolekülen 812
27 Replikation, Rekombination und Reparatur
von DNA 819
27.1 DNA kann verschiedene Formen annehmen 821
27.1.1 Die A DNA ist eine Doppelhelix mit anderen
Eigenschaften als die der häufigeren B
DNA 821
27.1.2 Die große und die kleine Furche werden
von sequenzspezifischen Gruppen gesäumt,
die Wasserstoffbrücken ausbilden können 822
27.1.3 Die Untersuchung einzelner DNA Kristalle zeigte
lokale Strukturabweichungen 823
27.1.4 Die Z DNA ist eine linksgängige Doppelhelix, in
der die Phosphatgruppen des Rückgrats im
Zickzack verlaufen 824
27.2 DNA Polymerasen benötigen eine Matrize und
einen Primer 825
27.2.1 Alle DNA Polymerasen haben gemeinsame
Strukturmerkmale 825
27.2.2 An der Polymerasereaktion sind zwei gebundene
Metallionen beteiligt 826
27.2.3 Für die Spezifität der Replikation sorgen
Wasserstoffbrücken und die komplementären
Formen der Basen 826
27.2.4 Viele Polymerasen unterziehen die neu
angefügten Basen einem Korrekturlesen und
schneiden Fehlstellen aus 827
27.2.5 Die Trennung der DNA Stränge erfordert
spezifische Helikasen und die Hydrolyse von
ATP 828
27.3 Doppelsträngige DNA kann sich um sich selbst
herumwinden und superspiralisierte Strukturen
bilden 829
27.3.1 Die Verwindungszahl der DNA ist eine
topologische Eigenschaft und bestimmt das
Ausmaß der Superspiralisierung 830
27.3.2 Die helikale Verdrehung und die superhelikale
Windung sind über die Verwindungszahl
verknüpft 831
27.3.3 Typ I Topoisomerasen katalysieren die
Entspannung superspiralisierter Strukturen 832
27.3.4 Typ II Topoisomerasen erzeugen durch Kopplung
an die ATP Hydrolyse negative
Superspiralen 833
27.4 Die Replikation beider DNA Stränge schreitet
von spezifischen Startpunkten aus schnell
voran 836
27.4.1 Ein RNA Primer wird von der Primase
synthetisiert und ermöglicht den Start der DNA
Synthese 836
27.4.2 Ein Strang der DNA wird kontinuierlich
synthetisiert, der andere entsteht in
Fragmenten 837
27.4.3 Die DNA Ligase verknüpft DNA Enden in
Doppelstrangregionen 838
27.4.4 Die DNA Replikation erfordert hochprozessive
Polymerasen 839
Inhalt —| XXXI —
27.4.5 Leit und Folgestrang werden koordiniert
synthetisiert 839
27.4.6 Bei Eukaryoten ist die DNA Synthese
komplizierter als bei Prokaryoten 840
21 AI Telomere sind besondere Strukturen an den
Enden linearer Chromosomen 841
27.4.8 Telomere werden von der Telomerase repliziert,
einer spezialisierten Polymerase, die ihre eigene
RNA Matrize mitbringt 842
27.5 Doppelsträngige DNA Moleküle mit ähnlicher
Sequenz rekombinieren manchmal 843
27.5.1 Rekombinationsreaktionen verlaufen über
Holliday Zwischenstrukturen 843
27.5.2 Die Rekombinasen sind
entwicklungsgeschichtlich mit den
Topoisomerasen verwandt 845
27.6 Mutationen sind mit Veränderungen in der
Basensequenz der DNA verbunden 845
27.6.1 Manche chemischen Mutagene wirken sehr
spezifisch 846
27.6.2 Ultraviolettes Licht lässt Pyrimidindimere
entstehen 847
27.6.3 Die DNA Reparatur verläuft auf verschiedenen
Wegen 847
27.6.4 DNA enthält Thymin anstelle von Uracil, um die
Reparatur von desaminiertem Cytosin zu
ermöglichen 849
27.6.5 Viele Krebsarten entstehen durch fehlerhafte
DNA Reparatur 849
27.6.6 Manche genetisch bedingten Erkrankungen
entstehen durch die Vermehrung von
Wiederholungseinheiten aus drei
Nucleotiden 850
27.6.7 Viele potenzielle Karzinogene lassen sich
aufgrund ihrer mutagenen Wirkung auf Bakterien
nachweisen 851
28 Synthese und Spleißen von RNA 859
28.0.1 RNA Synthese: ein Überblick 860
28.1 Die RNA Polymerase katalysiert die
Transkription 862
28.1.1 Die Transkription beginnt an Promotorstellen auf
der DNA Matrize 862
28.1.2 Die Sigma Untereinheiten der RNA Polymerase
erkennen Promotorstellen 864
28.1.3 Damit die Transkription stattfinden kann,
muss die RNA Polymerase die Doppelhelix der
Matrize entwinden 865
28.1.4 RNA Ketten beginnen de novo und wachsen in
5 ^3 Richtung 865
28.1.5 Die Elongation findet an Transkriptionsblasen
statt, die sich entlang der DNA Matrize
bewegen 866
28.1.6 Bei manchen Genen sorgt eine Stamm Schleife
Struktur in der RNA gefolgt von mehreren
Uracilresten, für die Termination der
Transkription 867
28.1.7 Das Rho Protein hilft bei der Termination der
Transkription einiger Gene 868
28.1.8 Vorstufen der Transfer und der ribosomalen
RNA werden nach der Transkription gespalten
und chemisch verändert 869
—| XXXII |— Inhalt
28.1.9 Antibiotika als Transkriptionshemmer 870
28.2 Bei Eukaryoten sind Transkription und
Translation räumlich und zeitlich getrennt 871
28.2.1 In Eukaryotenzellen wird die RNA von drei
verschiedenen RNA Polymerasen
synthetisiert 872
28.2.2 Cis und trans aktive Elemente: Schlösser und
Schlüssel der Transkription 873
28.2.3 Die meisten Promotoren für die
RNA Polymerase II enthalten in der Nähe der
Transkriptionsstartstelle eine TATA Box 874
28.2.4 Das TATA Box Bindeprotein initiiert den
Zusammenbau des aktiven
Transkriptionskomplexes 874
28.2.5 Eine Vielzahl von Transkriptionsfaktoren tritt mit
eukaryotischen Promotoren in
Wechselwirkung 875
28.2.6 Enhancer Sequenzen können die Transkription an
Startstellen stimulieren, die Tausende von Basen
entfernt liegen 876
28.3 Die Transkriptionsprodukte aller drei
eukaryotischen RNA Polymerasen werden
weiterverarbeitet 877
28.3.1 Die Enden der transkribierten Prä mRNA
werden mit einem 5 Cap und einem 3 Poly(A)
Schwanz versehen 877
28.3.2 RNA Editing verändert die von der mRNA
codierten Proteine 878
28.3.3 Die Spleißstellen in mRNA Vorläufern sind
durch Sequenzen an den Enden der Introns
gekennzeichnet 879
28.3.4 Das Spleißen besteht aus zwei
Umesterungsreaktionen 880
28.3.5 Kleine Kern RNAs in den Spleißosomen
katalysieren das Spleißen der mRNA
Vorstufen 882
28.3.6 Manche Prä mRNA Moleküle können alternativ
gespleißt werden und liefern dann verschiedene
mRNAs 884
28.4 Die Entdeckung katalytischer RNA lieferte
wichtige Aufschlüsse über
Reaktionsmechanismen und Evolution 884
29 Proteinsynthese 893
29.1 Zur Proteinsynthese müssen Nucleotidsequenzen
in Aminosäuresequenzen translatiert
werden 894
29.1.1 Die Synthese langer Proteine erfordert eine
geringe Fehlerhäufigkeit 895
29.1.2 Die Moleküle der tRNA haben ein gemeinsames
Konstruktionsprinzip 896
29.1.3 Die aktivierte Aminosäure und das Anticodon
liegen an entgegengesetzten Enden des L
förmigen tRNA Moleküls 897
29.2 Aminoacyl tRNA Synthetasen lesen den
genetischen Code 898
29.2.1 Aminosäuren werden zunächst durch
Adenylierung aktiviert 898
29.2.2 Aminoacyl tRNA Synthetasen besitzen
hochspezifische Stellen für die
Aminosäureaktivierung 899
29.2.3 Das Korrekturlesen durch die Aminoacyl tRNA
Synthetase steigert die Genauigkeit der
Proteinsynthese 900
29.2.4 Synthetasen erkennen die Anticodonschleife und
den Akzeptorstamm der Transfer RNA
Moleküle 901
29.2.5 Die Aminoacyl tRNA Synthetasen kann man in
zwei Klassen einteilen 903
29.3 Ein Ribosom ist ein Ribonucleoproteinpartikel
(70S) aus einer kleinen (30S) und einer großen
(50S) Untereinheit 904
29.3.1 Die ribosomalen RNAs (5S , 16S und 23S
rRNA) spielen für die Proteinsynthese eine
zentrale Rolle 905
29.3.2 Proteine werden vom Amino zum Caboxylende
synthetisiert 907
29.3.3 Die Messenger RNA wird in 5 ^3 Richtung
translatiert 907
29.3.4 Vor dem Startsignal AUG (oder GUG) liegen
mehrere Basen, die sich mit der 16S rRNA
paaren 908
29.3.5 Die Proteinsynthese der Bakterien beginnt mit
Formylmethionyl tRNA 909
29.3.6 Ribosomen enthalten drei tRNA Bindungsstellen,
die Brücken zwischen 30S und 50S Untereinheit
darstellen 909
29.3.7 Die wachsende Polypeptidkette wird bei der
Ausbildung der Peptidkette von einer tRNA auf
die andere übertragen 910
29.3.8 Allein die Wechselwirkungen zwischen Codon
und Anticodon bestimmen darüber, welche
Aminosäure eingebaut wird 912
29.3.9 Manche Transfer RNA Moleküle erkennen durch
das „Wobble der Basenpaarung mehrere
Codons 913
29.4 Proteinfaktoren spielen in der Proteinsynthese
eine Schlüsselrolle 915
29.4.1 Die Formylmethionyl tRNAf wird während der
Bildung des 70S Initiationskomplexes in der P
Stelle des Ribosoms angeordnet 915
29.4.2 Elongationsfaktoren liefern die Aminoacyl tRNA
zum Ribosom 916
29.4.3 Auf die Bildung einer Peptidbindung folgt die
von GTP angetriebene Translokation der tRNAs
und der mRNA 916
29.4.4 Die Proteinsynthese wird durch
Freisetzungsfaktoren beendet, die Stoppcodons
lesen 917
29.5 Pro und eukaryotische Proteinsynthese
unterscheiden sich vor allem in der Initiation der
Translation 918
29.5.1 Viele Antibiotika üben ihre Wirkung aus, indem
sie die Proteinsynthese hemmen 920
29.5.2 Das Diphtherietoxin hemmt die Translokation
und blockiert so bei Eukaryoten die
Proteinsynthese 921
30 Koordination des Stoffwechsels 929
30.1 Der Stoffwechsel besteht aus stark untereinander
vernetzten Wegen 930
30.1.1 Immer wiederkehrende Motive der
Stoffwechselregulation 931
30.1.2 Die wichtigsten Stoffwechselwege und
Kontrollstellen 932
30.1.3 Wichtige Knotenpunkte: Glucose 6 phosphat,
Pyruvat und Acetyl CoA 934
30.2 Jedes Organ hat ein einzigartiges
Stoffwechselprofil 936
30.3 Nahrungsaufnahme und Hunger bewirken
Änderungen des Stoffwechsels 939
30.3.1 Stoffwechselanpassungen minimieren bei langen
Hungerperioden den Proteinabbau 941
30.3.2 Die Stoffwechselentgleisungen bei Diabetes
beruhen auf einem relativen Insulinmangel und
Glucagonüberschuss 943
30.3.3 Kalorische Homöostase: Ein Weg zur Regulation
des Körpergewichts 944
30.4 Die Auswahl der Energiequelle während der
Muskelarbeit wird durch Intensität und Dauer
der Aktivität bestimmt 944
30.5 Ethanol verändert den Energiestoffwechsel der
Leber 946
31 Kontrolle der Genexpression 953
31.1 DNA bindende Proteine der Prokaryoten heften
sich spezifisch an Regulationsstellen in den
Operons 954
31.1.1 Ein Operon besteht aus Regulationselementen
und proteincodierenden Genen 955
31.1.2 Der /ac Operator hat eine symmetrische
Basensequenz 956
31.1.3 In Abwesenheit von Lactose bindet das lac
Repressorprotein an den Operator und blockiert
die Transkription 956
31.1.4 Die Ligandenbindung kann
Strukturveränderungen der Regulationsproteine
auslösen 958
31.1.5 Das Operon ist bei Prokaryoten eine allgemein
übliche Regulationseinheit 959
31.1.6 Proteine, die mit der RNA Polymerase Kontakt
aufnehmen, können die Transkription
stimulieren 959
31.1.7 Viele DNA bindende Proteine der Prokaryoten
enthalten das Helix Kehre Helix Motiv 960
Inhalt —| XXXIII (—
31.2 Die größere Komplexität der Eukaryotengenome
erfordert ausgefeilte
Genregulationsmechanismen 961
31.2.1 Nucleosomen sind Komplexe aus DNA und
Histonen 962
31.2.2 Die Eukaryoten DNA ist in den Nucleosomen
um die Histone gewickelt 963
31.2.3 Die Steuerung der Genexpression erfordert die
Umgestaltung des Chromatins 964
31.2.4 Enhancer können die Chromatinstruktur stören
und dadurch die Transkription stimulieren 965
31.2.5 Durch DNA Modifikation kann sich das
Genexpressionsmuster ändern 966
31.3 Aktivierung und Repression der Transkription
erfolgen durch Protein Protein Wechsel¬
wirkungen 966
31.3.1 Steroide und ähnliche hydrophobe Moleküle
durchqueren Membranen und heften sich an
DNA bindende Rezeptoren 967
31.3.2 Die Zellkernhormonrezeptoren regulieren die
Transkription, indem sie Coaktivatoren und
Corepressoren zum Transkriptionskomplex
hinzuziehen 969
31.3.3 Steroidhormonrezeptoren sind Angriffspunkte für
Medikamente 970
31.3.4 Die Chromatinstruktur wird durch kovalente
Modifikation der Histonschwänze
abgewandelt 971
31.3.5 Histondeacetylasen tragen zur Repression der
Transkription bei 972
31.3.6 Die Bindung eines Liganden an einen
Membranrezeptor kann über eine
Phosphorylierungskaskade die Transkription
regulieren 973
31.3.7 Durch die Chromatinstruktur sinkt die effektive
Größe des Genoms 974
31.4 Die Genexpression kann auch nach der
Transkription noch kontrolliert werden 975
31.4.1 Die Attenuation ist ein prokaryotischer
Mechanismus, der die Transkription durch
Abwandlung der Sekundärstruktur neu
entstehender RNA Moleküle reguliert 975
31.4.2 Gene, die am Eisenstoffwechsel mitwirken,
werden bei Tieren über die Translation
reguliert 976
—| XXXIV f— Inhalt
IV. Reaktionen auf
Umweltveränderungen
32 Sensorische Systeme 985
32.1 Der Geruchssinn nimmt ein breites Spektrum
organischer Verbindungen wahr 987
32.1.1 Der Geruch wird durch eine riesige Familie von
Rezeptoren mit sieben Transmembranhelices
wahrgenommen 987
32.1.2 Gerüche werden durch einen kombinatorischen
Mechanismus entschlüsselt 990
32.1.3 Die Kernspintomographie zeigt, in welchen
Gehirnbereichen sensorische Informationen
verarbeitet werden 991
32.2 Geschmack ist eine Kombination mehrerer Sinne
mit unterschiedlichen Mechanismen 992
32.2.1 Die Sequenzierung des menschlichen Genoms
führte zur Entdeckung einer großen Familie von
7TM Rezeptoren für bitteren Geschmack 993
32.2.2 Auf süße Substanzen spricht eine Familie von
7TM Rezeptoren an 995
32.2.3 Für die Wahrnehmung von salzigem
Geschmack sorgen vorwiegend Natriumionen,
die durch Ionenkanäle strömen 996
32.2.4 Saurer Geschmack entsteht durch die Wirkung
von Wasserstoffionen (Säuren) auf
Ionenkanäle 996
32.2.5 Umami, der Geschmack von Glutamat, wird durch
einen spezialisierten Glutamatrezeptor
wahrgenommen 997
32.3 Photorezeptormoleküle im Auge nehmen
sichtbares Licht wahr 997
32.3.1 Rhodopsin, ein spezialisierter 7TM Rezeptor,
absorbiert sichtbares Licht 998
32.3.2 Die Lichtabsorption induziert eine spezifische
Isomerisierung des gebundenen ll cis
Retinals 999
32.3.3 Die lichtinduzierte Senkung der
Calciumkonzentration koordiniert die
Regeneration 1000
32.3.4 Für das Farbensehen sorgen drei zu Rhodopsin
homologe Zapfenrezeptoren 1001
32.3.5 Umordnungen in den Genen für Grün und
Rotpigmente führen zur „Farbenblindheit 1003
32.4 Das Hören beruht auf der schnellen
Wahrnehmung mechanischer Reize 1003
32.4.1 Haarzellen nehmen winzige Bewegungen mit
einem Bündel verbundener Stereocilien
wahr 1004
32.4.2 In Drosophila und Bakterien identifizierte man
einen mutmaßlichen mechanosensorischen
Kanal 1005
32.5 Zum Tastsinn gehört die Wahrnehmung von
Druck, Temperatur und anderen Faktoren 1006
32.5.1 Bei der Untersuchung des Capsaicins, des aktiven
Bestandteils in „scharfen Paprikaschoten, stieß
man auf einen Rezeptor für die Wahrnehmung
hoher Temperaturen und anderer schmerzhafter
Reize 1006
32.5.2 Feine sensorische Systeme nehmen das
Erdmagnetfeld und andere Umweltfaktoren
wahr 1007
33 Das Immunsystem 1013
33.0.1 Das Immunsystem passt sich an und nutzt dazu
die Prinzipien der Evolution 1014
33.1 Antikörper besitzen abgegrenzte
Antigenbindungs und Effektoreinheiten 1015
33.2 Die Immunglobulinfaltung besteht aus einem
Beta Sandwich als Gerüst und hypervariablen
Schleifen 1019
33.3 Antikörper binden über ihre hypervariablen
Schleifen spezifische Moleküle 1020
33.3.1 Röntgenstrukturanalysen zeigen, wie Antikörper
ihre Antigene binden 1020
33.3.2 Große Antigene binden über zahlreiche
Wechselwirkungen an Antikörper 1021
33.4 Die Umordnung von Genen erzeugt
Vielfalt 1023
33.4.1 i (joining ) und D (diversity )Gene steigern die
Antikörpervielfalt 1023
33.4.2 Durch kombinatorische Verknüpfung und
somatische Mutation können mehr als 108
verschiedene Antikörper entstehen 1025
33.4.3 Die Oligomerbildung von Antikörpern, die auf
der Oberfläche unreifer B Zellen exprimiert
werden, löst die Antikörpersekretion aus 1025
33.4.4 Die verschiedenen Antikörperklassen entstehen
durch das Springen von VH Genen 1027
33.5 Die Proteine des
Haupthistokompatibilitätskomplexes präsentieren
auf der Zelloberfläche Peptidantigene, die von T
Zell Rezeptoren erkannt werden 1028
33.5.1 Die von MHC Proteinen präsentierten Peptide
besetzen eine tiefe, von a Helices gesäumte
Grube 1030
33.5.2 T Zell Rezeptoren sind antikörperähnliche
Proteine mit variablen und konstanten
Regionen 1031
33.5.3 CD8 auf cytotoxischen T Zellen wirkt mit den
T Zell Rezeptoren zusammen 1032
33.5.4 Helfer T Zellen stimulieren Zellen, die an MHC
Klasse II Proteine gebundene körperfremde
Peptide präsentieren 1034
33.5.5 Helfer T Zellen bedienen sich des T Zell
Rezeptors und des Proteins CD4, um
körperfremde Peptide auf antigenpräsentierenden
Zellen zu erkennen 1035
33.5.6 MHC Proteine sind sehr vielgestaltig 1036
33.5.7 Die menschlichen Immunschwächeviren
unterwandern das Immunsystem durch
Zerstörung von Helfer T Zellen 1037
33.6 Immunreaktionen gegen Selbstantigene werden
unterdrückt 1038
33.6.1 T Zellen unterliegen im Thymus der positiven
und negativen Selektion 1039
33.6.2 Autoimmunerkrankungen entstehen durch eine
Immunreaktion auf Selbstantigene 1040
33.6.3 Das Immunsystem spielt auch für die
Krebsverhütung eine Rolle 1041
34 Molekulare Motoren 1047
34.1 Die meisten Proteine, die als molekulare
Motoren wirken, gehören zur Superfamilie der P
Schleife NTPasen 1048
34.1.1 Ein Motorprotein besteht aus einem ATPase
Core und einer länglichen Struktur 1049
34.1.2 Bindung und Hydrolyse von ATP sorgen für
Veränderungen in Konformation und
Bindungsaffinität der Motorproteine 1051
34.2 Myosine wandern an Aktinfilamenten
entlang 1053
34.2.1 Der Muskel ist ein Komplex aus Myosin und
Aktin 1054
Inhalt | XXXV |
34.2.2 Aktin ist ein polares, dynamisches Polymer, das
sich von selbst zusammenlagert 1055
34.2.3 Bewegungen einzelner Motorproteine lassen sich
unmittelbar beobachten 1057
34.2.4 Die Freisetzung von Phosphat löst den
Kraftschlag des Myosins aus 1058
34.2.5 Die Länge des Hebelarmes bestimmt die
Motorgeschwindigkeit 1059
34.3 Kinesin und Dynein wandern an Mikrotubuli
entlang 1060
34.3.1 Mikrotubuli sind hohle, zylinderförmige
Polymere 1060
34.3.2 Die Bewegung des Kinesins ist
hochprozessiv 1062
34.3.3 Kleine Strukturveränderungen können die
Polarität der Motoren umkehren 1064
34.4 Ein Rotationsmotor treibt die Bewegung von
Bakterien an 1065
34.4.1 Bakterien schwimmen mit rotierenden
Flagellen 1065
34.4.2 Ein Protonenfluss treibt die Rotation der
Bakterienflagellen an 1066
34.4.3 Die Chemotaxis der Bakterien beruht auf einer
Richtungsumkehr der Flagellenrotation 1067
|
| any_adam_object | 1 |
| author | Berg, Jeremy M. 1958- Tymoczko, John L. 1948-2019 Stryer, Lubert 1938-2024 |
| author_GND | (DE-588)12460109X (DE-588)124601103 (DE-588)124601197 |
| author_facet | Berg, Jeremy M. 1958- Tymoczko, John L. 1948-2019 Stryer, Lubert 1938-2024 |
| author_role | aut aut aut |
| author_sort | Berg, Jeremy M. 1958- |
| author_variant | j m b jm jmb j l t jl jlt l s ls |
| building | Verbundindex |
| bvnumber | BV015819358 |
| classification_rvk | CZ 1100 WD 4000 WD 4010 |
| classification_tum | CHE 800f |
| ctrlnum | (OCoLC)52648805 (DE-599)BVBBV015819358 |
| discipline | Chemie / Pharmazie Biologie Psychologie |
| edition | 5. Aufl. |
| format | Book |
| fullrecord | <?xml version="1.0" encoding="UTF-8"?><collection xmlns="http://www.loc.gov/MARC21/slim"><record><leader>02213nam a2200517 c 4500</leader><controlfield tag="001">BV015819358</controlfield><controlfield tag="003">DE-604</controlfield><controlfield tag="005">20070830 </controlfield><controlfield tag="007">t|</controlfield><controlfield tag="008">021217s2003 gw ad|| |||| 00||| ger d</controlfield><datafield tag="020" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">3827413036</subfield><subfield code="9">3-8274-1303-6</subfield></datafield><datafield tag="035" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">(OCoLC)52648805</subfield></datafield><datafield tag="035" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">(DE-599)BVBBV015819358</subfield></datafield><datafield tag="040" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">DE-604</subfield><subfield code="b">ger</subfield><subfield code="e">rakwb</subfield></datafield><datafield tag="041" ind1="0" ind2=" "><subfield code="a">ger</subfield></datafield><datafield tag="044" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">gw</subfield><subfield code="c">DE</subfield></datafield><datafield tag="049" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">DE-20</subfield><subfield code="a">DE-355</subfield><subfield code="a">DE-1102</subfield><subfield code="a">DE-29T</subfield><subfield code="a">DE-29</subfield><subfield code="a">DE-703</subfield><subfield code="a">DE-91G</subfield><subfield code="a">DE-M49</subfield><subfield code="a">DE-19</subfield><subfield code="a">DE-91</subfield><subfield code="a">DE-Er8</subfield><subfield code="a">DE-634</subfield><subfield code="a">DE-83</subfield><subfield code="a">DE-11</subfield><subfield code="a">DE-188</subfield></datafield><datafield tag="084" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">CZ 1100</subfield><subfield code="0">(DE-625)19226:</subfield><subfield code="2">rvk</subfield></datafield><datafield tag="084" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">WD 4000</subfield><subfield code="0">(DE-625)148175:</subfield><subfield code="2">rvk</subfield></datafield><datafield tag="084" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">WD 4010</subfield><subfield code="0">(DE-625)148176:</subfield><subfield code="2">rvk</subfield></datafield><datafield tag="084" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">CHE 800f</subfield><subfield code="2">stub</subfield></datafield><datafield tag="100" ind1="1" ind2=" "><subfield code="a">Berg, Jeremy M.</subfield><subfield code="d">1958-</subfield><subfield code="e">Verfasser</subfield><subfield code="0">(DE-588)12460109X</subfield><subfield code="4">aut</subfield></datafield><datafield tag="240" ind1="1" ind2="0"><subfield code="a">Biochemistry</subfield></datafield><datafield tag="245" ind1="1" ind2="0"><subfield code="a">Biochemie</subfield><subfield code="c">Jeremy M. Berg ; John L. Tymoczko ; Lubert Stryer</subfield></datafield><datafield tag="250" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">5. Aufl.</subfield></datafield><datafield tag="264" ind1=" " ind2="1"><subfield code="a">Heidelberg [u.a.]</subfield><subfield code="b">Spektrum, Akad. Verl.</subfield><subfield code="c">2003</subfield></datafield><datafield tag="300" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">XXXV, 1153 S.</subfield><subfield code="b">zahlr. Ill., graph. Darst.</subfield></datafield><datafield tag="336" ind1=" " ind2=" "><subfield code="b">txt</subfield><subfield code="2">rdacontent</subfield></datafield><datafield tag="337" ind1=" " ind2=" "><subfield code="b">n</subfield><subfield code="2">rdamedia</subfield></datafield><datafield tag="338" ind1=" " ind2=" "><subfield code="b">nc</subfield><subfield code="2">rdacarrier</subfield></datafield><datafield tag="490" ind1="0" ind2=" "><subfield code="a">Spektrum-Lehrbuch</subfield></datafield><datafield tag="500" ind1=" " ind2=" "><subfield code="a">Bis 4. Aufl. u.d.T.: Stryer, Lubert: Biochemie. - CD-ROM-Ausg. u.d.T.: Instructor's resource CD-ROM Biochemistry</subfield></datafield><datafield tag="650" ind1=" " ind2="7"><subfield code="a">Biochemistry</subfield><subfield code="2">cabt</subfield></datafield><datafield tag="650" ind1="0" ind2="7"><subfield code="a">Biochemie</subfield><subfield code="0">(DE-588)4006777-4</subfield><subfield code="2">gnd</subfield><subfield code="9">rswk-swf</subfield></datafield><datafield tag="650" ind1="0" ind2="7"><subfield code="a">Physiologische Chemie</subfield><subfield code="0">(DE-588)4076124-1</subfield><subfield code="2">gnd</subfield><subfield code="9">rswk-swf</subfield></datafield><datafield tag="655" ind1=" " ind2="7"><subfield code="0">(DE-588)4123623-3</subfield><subfield code="a">Lehrbuch</subfield><subfield code="2">gnd-content</subfield></datafield><datafield tag="689" ind1="0" ind2="0"><subfield code="a">Biochemie</subfield><subfield code="0">(DE-588)4006777-4</subfield><subfield code="D">s</subfield></datafield><datafield tag="689" ind1="0" ind2=" "><subfield code="5">DE-604</subfield></datafield><datafield tag="689" ind1="1" ind2="0"><subfield code="a">Physiologische Chemie</subfield><subfield code="0">(DE-588)4076124-1</subfield><subfield code="D">s</subfield></datafield><datafield tag="689" ind1="1" ind2=" "><subfield code="8">1\p</subfield><subfield code="5">DE-604</subfield></datafield><datafield tag="700" ind1="1" ind2=" "><subfield code="a">Tymoczko, John L.</subfield><subfield code="d">1948-2019</subfield><subfield code="e">Verfasser</subfield><subfield code="0">(DE-588)124601103</subfield><subfield code="4">aut</subfield></datafield><datafield tag="700" ind1="1" ind2=" "><subfield code="a">Stryer, Lubert</subfield><subfield code="d">1938-2024</subfield><subfield code="e">Verfasser</subfield><subfield code="0">(DE-588)124601197</subfield><subfield code="4">aut</subfield></datafield><datafield tag="780" ind1="0" ind2="0"><subfield code="i">4. Auflage</subfield><subfield code="a">Stryer, Lubert</subfield><subfield code="t">Biochemie</subfield></datafield><datafield tag="856" ind1="4" ind2="2"><subfield code="m">HBZ Datenaustausch</subfield><subfield code="q">application/pdf</subfield><subfield code="u">http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=010129169&sequence=000002&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA</subfield><subfield code="3">Inhaltsverzeichnis</subfield></datafield><datafield tag="883" ind1="1" ind2=" "><subfield code="8">1\p</subfield><subfield code="a">cgwrk</subfield><subfield code="d">20201028</subfield><subfield code="q">DE-101</subfield><subfield code="u">https://d-nb.info/provenance/plan#cgwrk</subfield></datafield><datafield tag="943" ind1="1" ind2=" "><subfield code="a">oai:aleph.bib-bvb.de:BVB01-010129169</subfield></datafield></record></collection> |
| genre | (DE-588)4123623-3 Lehrbuch gnd-content |
| genre_facet | Lehrbuch |
| id | DE-604.BV015819358 |
| illustrated | Illustrated |
| indexdate | 2024-12-20T11:10:47Z |
| institution | BVB |
| isbn | 3827413036 |
| language | German |
| oai_aleph_id | oai:aleph.bib-bvb.de:BVB01-010129169 |
| oclc_num | 52648805 |
| open_access_boolean | |
| owner | DE-20 DE-355 DE-BY-UBR DE-1102 DE-29T DE-29 DE-703 DE-91G DE-BY-TUM DE-M49 DE-BY-TUM DE-19 DE-BY-UBM DE-91 DE-BY-TUM DE-Er8 DE-634 DE-83 DE-11 DE-188 |
| owner_facet | DE-20 DE-355 DE-BY-UBR DE-1102 DE-29T DE-29 DE-703 DE-91G DE-BY-TUM DE-M49 DE-BY-TUM DE-19 DE-BY-UBM DE-91 DE-BY-TUM DE-Er8 DE-634 DE-83 DE-11 DE-188 |
| physical | XXXV, 1153 S. zahlr. Ill., graph. Darst. |
| publishDate | 2003 |
| publishDateSearch | 2003 |
| publishDateSort | 2003 |
| publisher | Spektrum, Akad. Verl. |
| record_format | marc |
| series2 | Spektrum-Lehrbuch |
| spellingShingle | Berg, Jeremy M. 1958- Tymoczko, John L. 1948-2019 Stryer, Lubert 1938-2024 Biochemie Biochemistry cabt Biochemie (DE-588)4006777-4 gnd Physiologische Chemie (DE-588)4076124-1 gnd |
| subject_GND | (DE-588)4006777-4 (DE-588)4076124-1 (DE-588)4123623-3 |
| title | Biochemie |
| title_alt | Biochemistry |
| title_auth | Biochemie |
| title_exact_search | Biochemie |
| title_full | Biochemie Jeremy M. Berg ; John L. Tymoczko ; Lubert Stryer |
| title_fullStr | Biochemie Jeremy M. Berg ; John L. Tymoczko ; Lubert Stryer |
| title_full_unstemmed | Biochemie Jeremy M. Berg ; John L. Tymoczko ; Lubert Stryer |
| title_old | Stryer, Lubert Biochemie |
| title_short | Biochemie |
| title_sort | biochemie |
| topic | Biochemistry cabt Biochemie (DE-588)4006777-4 gnd Physiologische Chemie (DE-588)4076124-1 gnd |
| topic_facet | Biochemistry Biochemie Physiologische Chemie Lehrbuch |
| url | http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=010129169&sequence=000002&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA |
| work_keys_str_mv | AT bergjeremym biochemistry AT tymoczkojohnl biochemistry AT stryerlubert biochemistry AT bergjeremym biochemie AT tymoczkojohnl biochemie AT stryerlubert biochemie |
Inhaltsverzeichnis
Paper/Kapitel scannen lassen
Paper/Kapitel scannen lassen
Teilbibliothek Physik
| Signatur: |
0202 CHE 800f 2003 B 7(5) Lageplan |
|---|---|
| Exemplar 1 | Ausleihbar Am Standort |
Bibliotheksmagazin
| Signatur: |
0301 0022 B 31 Lageplan |
|---|---|
| Exemplar 1 | Ausleihbar Am Standort |
Teilbibliothek Weihenstephan
| Signatur: |
1002 CHE 800f 10.2003 B 268 Lageplan |
|---|---|
| Exemplar 1 | Ausleihbar Am Standort |
Teilbibliothek Sport- und Gesundheitswissenschaften
| Signatur: |
2502 CHE 800 2006 B 78(5) Lageplan |
|---|---|
| Exemplar 1 | Ausleihbar Am Standort |