Verfügbarkeit: Lehrbuch der Biochemie | Technische Universität München

Lehrbuch der Biochemie:

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Bibliographische Detailangaben
Beteiligte Personen:	Voet, Donald 1938- (VerfasserIn), Voet, Judith G. (VerfasserIn), Pratt, Charlotte W. (VerfasserIn)
Weitere beteiligte Personen:	Häcker, Bärbel 1955- (ÜbersetzerIn)
Format:	Buch
Sprache:	Deutsch
Veröffentlicht:	Weinheim Wiley-VCH 2019
Ausgabe:	Dritte, vollständig überarbeitete und erweiterte Auflage
Schlagwörter:	Molekularbiologie Biochemie CD-ROM Biochemie u. Chemische Biologie Biowissenschaften Chemie Naturstoffchemie Lehrbuch
Links:	http://www.wiley-vch.de/publish/dt/books/ISBN978-3-527-34286-0/ http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=030804334&sequence=000001&line_number=0001&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA http://bvbr.bib-bvb.de:8991/F?func=service&doc_library=BVB01&local_base=BVB01&doc_number=030804334&sequence=000003&line_number=0002&func_code=DB_RECORDS&service_type=MEDIA
Beschreibung:	Originalausgabe: Fundamentals of biochemistry, fifth edition
Umfang:	XXVIII, 1463 Seiten Illustrationen, Diagramme 29 cm
ISBN:	9783527342860 3527342869

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adam_text	Шт BibliotheksVferbund ЯрV D Bayern Kataloganreicherung von UB Augsburg K000307665 Bestell-Nr.: System-Nr.: BV-Nr.: K000307665 030804334 BV045418413 Bestelldatum: 07.11.2019 Titel: Lehrbuch der Biochemie Verfasser: Voet, Donald ISBN: 978-3-527-34286-0 Ort: Weinheim, Germany Jahr: 2019 Anreicherungstyp: Inhaltsverzeichnis Aufloesung: 300dpi (Standard) Farbe: s/w (Text) Zeichensatz: IS08859-1 Bearbeiter: TM Hinweise: Digitalisierung UB Augsburg - ADAM Catalogue Enrichment Inhaltsübersicht Teil I Einführung Kapitel 1 Einführung in die Chemie des Lebens Kapitel 2 Wasser Teil II Biomoleküle Kapitel 3 Nucleotide, Nucleinsäuren und genetische Information 55 Kapitel 4 Aminosäuren Kapitel 5 Proteine: Primärstruktur Kapitel 6 Dreidimensionale Struktur von Proteinen Kapitel 7 Proteinfunktion: Myoglobin und Hämoglobin, Muskelkontraktion und Antikörper 221 Kapitel 8 Kohlenhydrate Kapitel 9 Lipide und biologische Membranen Kapitel 10 Membrantransport 1 3 29 Metabolismus Kapitel 14 Einführung in den Stoffwechsel Kapitel 15 Glucose-Katabolismus Kapitel 16 Glykogenstoffwechsel und Gluconeogenese 635 Kapitel 17 Citratcyclus Kapitel 18 Elektronentransport und oxidative Phosphorylierung 715 Kapitel 19 Photosynthese Kapitel 20 Lipidstoffwechsel Kapitel 21 Aminosäuremetabolismus Kapitel 22 Energiestoffwechsel der Säuger: Vernetzu und Regulation 945 Teil V Genexpression und Replikation Kapitel 23 Nucleotidmetabolismus Kapitel 24 Struktur von Nucleinsäuren Kapitel 25 DNA-Replikation, DNA-Reparatur und Rekombination 1075 Kapitel 26 Transkription und RNA-Prozessierung Kapitel 27 Proteinbiosynthese Kapitel 28 Regulation der Genexpression S3 101 121 163 269 537 539 581 677 769 811 879 299 983 357 Teil III Enzyme Kapitel 11 Enzymatische Katalyse Kapitel 12 Enzymkinetik, Hemmung und Regulation Kapitel 13 Teil IV 391 Biochemische Signale 393 985 1021 439 487 1193 1255 1 nhaltsverzeichms eil I Einführung 1 Einführung in die Chemie des Lebens 3 Der Ursprung des Lebens 3 1.1.1 Biomoleküle entstehen aus unbelebter Materie 4 1.1.2 Komplexe, sich selbst replizierende Systeme entwickelten sich aus einfachen Molekülen 6 Zelluläre Strukturen 7 1.2.1 Zellen führen Stoffwechselreaktionen aus 7 1.2.2 Es gibt zwei Arten von Zellen: Prokaryoten und Eukaryoten 9 1.2.3 Molekülanalysen offenbaren drei Abstammungsdomänen von Organismen 10 1.2.4 Organismen entwickeln sich weiter 12 Thermodynamik 14 1.3.1 Der Erste Hauptsatz der Thermodynamik: Die Energie bleibt erhalten 14 1.3.2 Der Zweite Hauptsatz der Thermodynamik: Die Entropie nimmt ständig zu 15 1.3.3 Die Freie Enthalpieänderung bestimmt die Spontaneität eines Prozesses 17 1.3.4 Freie Enthalpieänderungen können aus den Konzentrationen der Reaktanten und Produkte berechnet werden 19 1.3.5 Das Leben erreicht Homöostase, indem es den Gesetzen der Thermodynamik gehorcht 22 Kapitel 1 1.1 1.2 1.3 Wasser 29 Physikalische Eigenschaften von Wasser 29 2.1.1 Wasser ist ein polares Molekül 30 2.1.2 Hydrophile Stoffe lösen sich in Wasser 33 2.1.3 Der hydrophobe Effekt lässt apolare Stoffe in Wasser aggregieren 34 2.1.4 Wasser bewegt sich durch Osmose und gelöste Stoffe bewegen sich durch Diffusion 37 Chemische Eigenschaften von Wasser 39 2.2.1 Wasser dissoziiert in H+- und OH՜-Ionen 39 2.2.2 Säuren und Basen verändern den pH-Wert 41 2.2.3 Puffer können Änderungen des pH-Werts verhindern 45 Kapitel 2 2.1 2.2 53 Teil II Biomoleküle Kapitel 3 Nucleotide, Nucleinsäuren und genetische Information 55 3.1 3.2 Nucleotide 56 Einführung in die Nucleinsäurestruktur 59 3.2.1 Nucleinsäuren sind Polymere aus Nucleotiden 59 3.2.2 DNA bildet eine Doppelhelix 60 3.2.3 RNA ist eine einzelsträngige Nucleinsäure 64 3.3 Übersicht über die Nucleinsäurefunktion 64 3.3.1 DNA ist Träger der genetischen Information 65 3.3.2 Gene steuern die Proteinsynthese 65 3.4 Nucleinsäuresequenzierung 67 3.4.1 Restriktionsendonucleasen schneiden die DNA an spezifischen Sequenzen 68 3.4.2 Die Elektrophorese trennt Nucleinsäuren entsprechend ihrer Größe 70 3.4.3 Die klassische Sequenzierung verwendet die Kettenabbruchmethode 71 3.4.4 Sequenzierungstechniken der nächsten Generation sind massiv parallel 74 3.4.5 Es wurden vollständige Genome sequenziert 75 3.4.6 Evolution ergibt sich durch Sequenzmutationen 78 3.5 Manipulierung der DNA 81 3.5.1 Eine klonierte DNA ist eine vervielfältigte Kopie 82 3.5.2 DNA-Bibliotheken sind Sammlungen Monierter DNA 85 3.5.3 DNA wird mithilfe der Polymerasekettenreaktion vervielfältigt 87 3.5.4 Die rekombinante DNA-Technologie hat zahlreiche praktische Anwendungen 88 Kapitel 4 Aminosäuren 101 4.1 Aminosäurestrukturen 103 4.1.1 Aminosäuren sind dipolare Ionen 103 4.1.2 Aminosäuren sind über Peptidbindungen verknüpft 103 4.1.3 Die Seitenketten der Aminosäuren sind unpolar, polar oder geladen 106 XX ļ Inhaltsverzeichnis 6.2 4.1.4 4.2 4.3 Die pid-Werte der ionisierbaren Gruppen sind abhängig von benachbarten Gruppen 108 4.1.5 Die Namen der Aminosäuren werden abgekürzt 109 Stereochemie 110 Aminosäurederivate 114 4.3.1 Proteinseitenketten können verändert werden 114 4.3.2 Einige Aminosäuren sind biologisch aktiv 115 Proteine: Primärstruktur 121 Diversitat von Polypeptiden 121 Proteinreinigung 124 5.2.1 Zur Proteinreinigung ist eine Strategie nötig 124 5.2.2 Durch Aussalzen kann man Proteine aufgrund ihrer Löslichkeit trennen 127 5.2.3 Bei der Chromatographie kommt es zur Wechselwirkung mit der mobilen und stationären Phase 128 5.2.4 Elektrophorese trennt Moleküle entsprechend ihrer Ladung und Größe 132 5.2.5 Die Ultrazentrifugation trennt Makromoleküle nach ihrer Masse 134 Proteinsequenzierung 135 5.3.1 Im ersten Schritt werden Untereinheiten getrennt 137 5.3.2 Spaltung von Polypeptidketten 140 5.3.3 Edman-Abbau entfernt Aminosäuren vom N-Terminus eines Peptids 141 5.3.4 Massenspektrometrie zur Bestimmung der Peptidsequenz 143 5.3.5 Rekonstruierte Proteinsequenzen werden in Datenbanken gesammelt 146 Evolution von Proteinen 147 5.4.1 Proteinsequenzen decken evolutionäre Verwandtschaften zwischen Proteinen auf 148 5.4.2 Proteine entwickelten sich durch Verdopplung von Genen oder Gensegmenten weiter 151 Kapitel 5 5.1 5.2 5.3 5.4 Kapitel б Dreidimensionale Struktur von Proteinen 163 6.1 Sekundärstruktur 164 6.1.1 Die planare Peptidgruppe schränkt Polypeptidkonformationen ein 6.1.2 Die häufigsten regulären Sekundärstrukturen sind die a-Helixund die ß֊Faltblattstruktur 167 6.1.3 Faserproteine haben eine sich wiederholende Sekundärstruktur 172 6.1.4 Die meisten Proteine enthalten nicht repetitive Strukturen 177 164 Tertiärstruktur 178 6.2.1 Proteinstrukturen werden mithilfe der Röntgenkristallographie, Kernspinresonanz oder der Kryoelektronenmikroskopie bestimmt 6.2.2 Die Anordnung der Seitenketten hängt von der Polarität ab 183 6.2.3 Tertiärstrukturen enthalten Kombinationen von Sekundärstrukturen 185 6.2.4 Die Struktur ist besser konserviert als die Sequenz 188 6.2.5 Die Strukturbioinformatik liefert die Mittel zur Speicherung, Visualisierung und zum Vergleich von Proteinstrukturinformationen 6.3 Quartärstruktur und Symmetrie 192 6.4 Proteinfaltung und Stabilität 194 6.4.1 Proteine werden durch mehrere Kräfte stabilisiert 195 6.4.2 Proteine können denaturiert und renaturiert werden 197 6.4.3 Proteine sind dynamisch 198 6.5 Proteinfaltung 200 6.5.1 Proteinfaltungsmechanismen 201 6.5.2 Molekulare Chaperone helfen bei de; Proteinfaltung 204 6.5.3 Manche Krankheiten werden durch fehlgefaltete Proteine hervorgerufen Kapitel 7 7.1 Proteinfunktion: Myoglobin und Hi Muskelkontraktion und Antikörper Sauerstoffbindung an Myoglobin und Hämoglobin 221 7.1.1 Myoglobin ist ein monomeres, sauerstoffbindendes Protein 222 7.1.2 Hämoglobin ist ein Tetramer mit zwei Konformationen 226 7.1.3 Sauerstoff bindet kooperativ an Hämoglobin 229 7.1.4 Beide Konformationen des Hämoglobins unterscheiden sich in ihrem Sauerstoffbindungsverhalten 7.1.5 Mutationen können die Struktur und Funktion des Hämoglobins beeinträchtigen 240 7.2 Muskelkontraktion 243 7.2.1 Muskulatur besteht aus ineinander greifenden dicken und dünnen Filamenten 243 7.2.2 Muskelkontraktion kommt durch die Wanderung der Myosinköpfe entlang der dünnen Filamente zustande 252 7.2.3 In Nichtmuskelzellen bildet Actin Mikrofilamente 254 ƒ 78 bin, Inhaltsverzeichnis 7.3 Antikörper 256 7.3.1 Antikörper haben konstante und variable Regionen 257 7.3.2 Antikörper erkennen eine enorme Vielfalt von Antigenen 259 Kohlenhydrate 269 Monosaccharide 269 8.1.1 Monosaccharide sind Aldosen und Ketosen 270 8.1.2 Monosaccharide unterscheiden sich in Konfiguration und Konformation 271 8.1.3 Zucker können modifiziert und kovalent verknüpft werden 274 Polysaccharide 277 8.2.1 Lactose und Saccharose sind Disaccharide 277 8.2.2 Strukturpolysaccharide: Cellulose und Chitin 278 8.2.3 Speicherpolysaccharide: Stärke und Glykogen 281 8.2.4 Glykosaminoglykane bilden hoch hydratisierte Gele 283 Glykoproteine 286 8.3.1 Proteoglykane enthalten Glykosaminoglykane 286 8.3.2 Die Bakterienzellwand besteht aus Peptidoglykan 287 8.3.3 Viele eukaryotische Proteine sind glykosiliert 289 8.3.4 Oligosaccharide können die Struktur, Funktion und Erkennung von Glykoproteinen bestimmen 292 9.3.1 Kapitel 8 ! 2 ,3 , apitel 9 Lipide und biologische Membranen 299 Klassifizierung der Lipide 299 9.1.1 Die Eigenschaften von Fettsäuren hängen von ihren Kohlenwasserstoffketten ab 300 9.1.2 Triacylglycerine enthalten drei veresterte Fettsäuren 301 9.1.3 Glycerophospholipide sind amphiphil 303 9.1.4 Sphingolipide sind Aminoalkoholderivate 306 9.1.5 Steroide enthalten vier fusionierte Ringe 309 9.1.6 Andere Lipide übernehmen eine Vielzahl von Stoffwechselaufgaben 312 9.2 Lipiddoppelschichten 315 9.2.1 Die Bildung von Doppelschichten wird vom hydrophoben Effekt angetrieben 315 9.2.2 Lipiddoppelschichten besitzen flüssigartige Eigenschaften .316 9.3 Membranproteine 319 9.4 XXI Integrale Membranproteine treten mit hydrophoben Lipiden in Wechselwirkung 319 9.3.2 Lipidgebundene Proteine sind an der Lipiddoppelschicht verankert 324 9.3.3 Periphere Proteine verbinden sich locker mit Membranen 327 Membranstruktur und -aufbau 327 9.4.1 Das Flüssig-Mosaik-Modell trägt der Lateraldiffusion Rechnung 327 9.4.2 Das Membranskelett unterstützt die Festlegung der Zellgestalt 330 9.4.3 Membranlipide sind asymmetrisch verteilt 332 9.4.4 Der Sekretionsweg erzeugt sezernierte und Transmembranproteine 336 9.4.5 Intrazelluläre Vesikel transportieren Proteine 340 9.4.6 Proteine vermitteln die Fusion von Vesikeln 345 Membrantransport 357 10.1 Thermodynamik des Transports 357 10.2 Passiv vermittelter Transport 359 10.2.1 lonophore transportieren Ionen durch Membranen 359 10.2.2 Porine enthalten ß-Fässer 361 10.2.3 Ionenkanäle sind hochselektiv 362 10.2.4 Aquaporine ermöglichen den Wassertransport durch die Membran 369 10.2.5 Transportproteine wechseln zwischen zwei Konforma tionen 373 10.3 Aktiver Transport 375 10.3.1 (Na+-K+)-ATPase transportiert Ionen in entgegengesetzte Richtungen 376 10.3.2 Ca2+ -ATPase pumpt Ca2+-Ionen aus dem Cytosol hinaus 378 10.3.3 АВС-Transporter sind für die Arzneimittelresistenz verantwortlich 380 10.3.4 Ionengradientgetriebener aktiver Transport 382 Kapitel 10 Teil III Enzyme 391 Enzymatische Katalyse 393 11.1 Allgemeine Eigenschaften von Enzymen 394 11.1.1 Enzyme werden nach der Art der katalysierten Reaktion eingeteilt 395 11.1.2 Enzyme wirken auf spezifische Substrate 396 11.1.3 Einige Enzyme benötigen Cofaktoren 397 11.2 Aktivierungsenergie und Reaktionsverlauf 399 11.3 Katalysemechanismen 401 11.3.1 Säure-Base-Katalyse tritt bei Protonübertragung auf 402 Kapitel 11 XXII ļ Inhaltsverzeichnis 11.3.2 Kovalente Katalyse benötigt in der Regel ein Nucleophil 406 11.3.3 Metallionen-Cofaktoren wirken als Katalysatoren 407 11.3.4 Katalyse durch Nachbargruppenund Orientierungseffekte 408 11.3.5 Enzyme katalysieren Reaktionen vorrangig durch Bindung des Übergangszustands 410 11.4 Lysozym 412 11.4.1 Das aktive Zentrum des Lysozyms wurde durch Molekülmodellbau bestimmt 413 11.4.2 Die Lysozymreaktion läuft über kovalente Zwischenstufen 414 11.5 Serinproteasen 419 11.5.1 Die Aminosäurereste, die das aktive Zentrum bilden, wurden durch chemische Markierung identifiziert 419 11.5.2 Mittels Röntgenstrukturanalyse erhält man Informationen zur Katalyse, Substratspezifität und Evolution 420 11.5.3 Serinproteasen verwenden mehrere Katalysemechanismen 424 11.5.4 Zymogene sind inaktive Vorstufen von Enzymen 430 Kapitel 12 Enzymkinetik, Hemmung und Regulation 439 12.1 Reaktionskinetik 439 12.1.1 Die chemische Kinetik wird durch Geschwindigkeitsgleichungen beschrieben 440 12.1.2 Die Enzymkinetik folgt oft der Michaelis-Menten-Gleichung 442 12.1.3 Aus den kinetischen Daten können Vmax und / ГМ ermittelt werden 447 12.1.4 Bisubstratreaktionen folgen einer von mehreren Geschwindigkeitsgleichungen 450 12.1.5 Bisubstratmechanismen können durch kinetische Messungen unterschieden werden 452 12.2 Enzymhemmung 452 12.2.1 Kompetitive Hemmung beinhaltet Bindung des Inhibitors an die Substratbindungsstelle des Enzyms 453 12.2.2 Unkompetitive Hemmung beinhaltet die Bindung des Inhibitors an den Enzym-Substrat֊Komplex 460 12.2.3 Gemischte Hemmung beinhaltet die Bindung des Inhibitors sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex 461 12.3 Regulation der Enzymaktivität 462 12.3.1 Allosterische Kontrolle durch Bindung an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum 463 12.3.2 Kontrolle durch kovalente Modifikation beinhaltet in der Regel Proteinphosphorylierung 468 12.4 Arzneistoffentwicklung (Drug Design) 472 12.4.1 Die Arzneistoffentwicklung bedient sich verschiedener Techniken 473 12.4.2 Die Bioverfügbarkeit eines Arzneistoffes hängt davon ab, wie er resorbiert und im Körper transportiert wird 474 12.4.3 Klinische Prüfungen geben Aufschluss über Wirksamkeit und Sicherheit 475 12.4.4 An Arzneimittelnebenwirkungen sind häufig die Cytochrome P450 beteiligt 477 Biochemische Signale 487 13.1 Hormone 487 13.1.1 Die Hormone der Pankreasinselzellen (Langerhans-Inseln) steuern den Brennstoffmetabolismus 489 13.1.2 Adrenalin und Noradrenalin bereiten den Körper auf eine Reaktion vor 489 13.1.3 Steroidhormone regulieren vielfältige Stoffwechsel- und Sexualvorgänge 492 13.1.4 Das Wachstumshormon bindet an Rezeptoren im Muskel, Knochen und Knorpel 493 13.2 Rezeptor-Tyrosinkinasen 495 13.2.1 Rezeptor-Tyrosinkinasen übermitteln Signale durch die Zellmembran 496 13.2.2 Kinasekaskaden geben Signale an den Zellkern weiter 500 13.2.3 Manche Rezeptoren sind mit Nichtrezeptor-Tyrosinkinasen verknüpft 505 13.2.4 Proteinphosphatasen sind selber Signalproteine 509 13.3 Heterotrimere G-Proteine 512 13.3.1 G-Proteingekoppelte Rezeptoren enthalten sieben Transmembranhelices 513 13.3.2 Heterotrimere G-Proteine dissoziieren bei Aktivierung 515 13.3.3 Die Adenylatcyclase synthetisiert cAMP, um die Proteinkinase A zu aktivieren 517 13.3.4 Phosphodiesterasen begrenzen die Aktivität des Second Messengers 522 13.4 Der Phosphatidylinositolweg 523 13.4.1 Bei Bindung des Liganden werden im Cytoplasma die Second Messenger IP3 und Ca2+ freigesetzt 524 Kapitel 13 Inhaltsverzeichnis 13.4.2 Calmodulin ist ein durch Ca2+-Ionen aktivierter Schalter 525 13.4.3 DAG ist ein fettlöslicher Second Messenger, der die Proteinkinase C aktiviert 528 13.4.4 Nachwort: Komplexe Systeme haben emergente Eigenschaften 529 V Metabolismus 537 ritei 14 Einführung in den Stoffwechsel 539 Allgemeine Einführung in den Stoffwechsel 539 14.1.1 Ernährung umfasst Nahrungsaufnahme und -Verwendung 540 14.1.2 Vitamine und Mineralien unterstützen Stoffwechselreaktionen 541 14.1.3 Stoffwechselwege stellen eine Abfolge von enzymatischen Reaktionen dar 542 14.1.4 Die Thermodynamik bestimmt die Richtung und Regulationsmöglichkeiten von Stoffwechselwegen 546 14.1.5 Kontrolle des Stoffwechselflusses 548 ,2 Energiereiche Verbindungen 550 14.2.1 ATP weist ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspotential auf 551 14.2.2 Gekoppelte Reaktionen ermöglichen endergone Prozesse 553 14.2.3 Andere phosphorylierte Verbindungen haben ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspotential 556 14.2.4 Nucleosidtriphosphate sind frei ineinander umwandelbar 558 14.2.5 Thioester sind energiereiche Verbindungen 559 ¡ 4.3 Redoxreaktionen (Reduktions-Oxidations-Reaktionen) 561 14.3.1 NAD+ und FAD sind Elektronenträger 561 14.3.2 Die Nernstsche Gleichung beschreibt Redoxreaktionen 562 14.3.3 Messung von Reduktionspotential differenzen erlaubt eine Aussage zur Spontaneität einer Reaktion 564 14.4 Experimentelle Ansätze zur Untersuchung von Stoffwechselvorgängen 567 14.4.1 Nachweis von Stoffwechselvorgängen 568 14.4.2 Stoffwechselwege werden durch gezielte Störungen aufgeklärt 570 14.4.3 Die Systembiologie wird zur Untersuchung des Stoffwechsels herangezogen 571 XXIII Kapitell 5 Glucose-Katabolismus 581 15.1 Übersicht über die Glykolyse 583 15.2 Die einzelnen Reaktionsschritte der Glykolyse 585 15.2.1 Hexokinase: Verbrauch des ersten ATP 585 15.2.2 Glucosephosphat-Isomerase wandelt Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat um 587 15.2.3 Phosphofructokinase: Verbrauch des zweiten ATP 587 15.2.4 Aldolase wandelt eine Verbindung mit sechs Kohlenstoffatomen in zwei Verbindungen mit drei Kohlenstoffatomen um 588 15.2.5 Triosephosphat-Isomerase wandelt Dihydroxyacetonphosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat ineinander um 590 15.2.6 Glycerinaldehyd-3-phosphat֊Dehydrogenase: Bildung des ersten energiereichen Zwischenprodukts 593 15.2.7 Phosphoglycerat-Kinase: Produktion des ersten ATP 595 15.2.8 Phosphoglycerat-Mutase wandelt 3֊Phosphoglycerat und 2֊Phosphoglycerat ineinander um 597 15.2.9 Enolase: Bildung des zweiten energiereichen Zwischenprodukts 598 15.2.10 Pyruvatkinase: Produktion des zweiten ATP 600 15.3 Gärung: Der anaerobe Weg des Pyruvats 602 15.3.1 Milchsäuregärung setzt Pyruvat zu Lactat um 603 15.3.2 Alkoholische Gärung setzt Pyruvat zu Ethanol und C02 um 604 15.3.3 Vitamin Bļ-Mangel führt zu Beriberi und dem Wernicke-Korsakoff-Syndrom 607 15.3.4 Die Gärung ist energetisch günstig 608 15.4 Kontrolle der Glykolyse 608 15.4.1 Phosphofructokinase: Das Schlüsselenzym für die Flusskontrolle der Glykolyse im Muskel 610 15.4.2 Der Substratkreislauf übernimmt die Feineinstellung der Flusskontrolle 613 15.5 Stoffwechsel von anderen Hexosen als Glucose 615 15.5.1 Fructose wird zu Fructose-6-phosphat oder Glycerinaldehyd-3-phosphat umgesetzt 615 15.5.2 Galactose wird zu Glucose֊6֊phosphat umgesetzt 618 15.5.3 Mannose wird zu Fructose-6-phosphat umgesetzt 620 15.6 Der Pentosephosphatweg 620 15.6.1 Stufe 1: Oxidation unter Bildung von NADPH und Ribulose-5-phosphat 622 15.6.2 Stufe 2: Isomerisierung und Epimerisierung von Ribulose-5-phosphat 623 XXIV Inhaltsverzeichnis 15.6.3 Stufe 3: Reaktionen zur Knüpfung und Spaltung von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen 623 15.6.4 Transketolase katalysiert die Übertragung von C2-Einheiten 624 15.6.5 Transaldolase katalysiert die Übertragung von C3-Einheiten 625 15.6.6 Kontrollmechanismen für den Pentosephosphatweg sind wichtig 626 Kapitel 16 Glykogenstoffwechsel und Gluconeogenese 635 16.1 Glykogenabbau 636 16.1.1 Glykogen-Phosphorylase baut Glykogen zu Glucose-l-phosphat ab 638 16.1.2 Das Glykogenentzweigungsenzym wirkt als Glucosyltransferase 641 16.1.3 Phosphoglucomutase wandelt Glucose-l-phosphat und Glucose-6-phosphat ineinander um 642 16.2 Glykogensynthese 645 16.2.1 UDP-Glucose-Pyrophosphorylase aktiviert Glucosyleinheiten 646 16.2.2 Glykogen-Synthase verlängert die Glykogenketten 647 16.2.3 Das Glykogen-Verzweigungsenzym (ibranching enzyme) überträgt Segmente, die aus sieben Glykogenmolekülen bestehen 648 16.3 Kontrolle des Glykogenstoffwechsels 649 16.3.1 Direkte allosterische Kontrolle von Glykogen-Phosphorylase und Glykogen-Synthase 650 16.3.2 Glykogen-Phosphorylase und Glykogen-Synthase werden durch kovalente Modifikation kontrolliert 651 16.3.3 Phosphorylase-Kinase wird durch Phosphorylierung und Ca2+ aktiviert 653 16.3.4 Der Glykogenstoffwechsel unterliegt der hormonellen Kontrolle 656 16.4 Gluconeogenese 659 16.4.1 Pyruvat wird in zwei Schritten zu Phosphoenolpyruvat umgewandelt 660 16.4.2 Hydrolytische Reaktionen umgehen irreversible Glykolysereaktionen 663 16.4.3 Gluconeogenese und Glykolyse sind unabhängig voneinander reguliert 665 16.5 Biosynthesewege für andere Kohlenhydrate 667 Citratcyclus 677 17.1 Überblick 678 17.2 Synthese von Acetyl-Coenzym A 681 17.2.1 Die Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Multienzymkomplex 681 17.2.2 Der Pyruvat-DehydrogenaseKomplex katalysiert fünf Reaktionen Kapitel 17 683 17.3 Die Enzyme des Citratcyclus 689 17.3.1 Die Citrat-Synthase fügt eine Acetylgruppe an Oxalacetat 689 17.3.2 Aconitase wandelt Citrat und Isocitrat ineinander um 690 17.3.3 NAD+-abhängige Isocitrat-Dehydrogenase setzt C02 frei 692 17.3.4 oc-Ketoglutarat-Dehydrogenase ähnelt Pyruvat-Dehydrogenase 693 17.3.5 Succinyl-CoA-Synthetase produziert GTP 67 17.3.6 Succinat-Dehydrogenase erzeugt FADH2 695 17.3.7 Fumarase erzeugt Malat 696 17.3.8 Malat-Dehydrogenase regeneriert Oxalacetat 696 17.4 Regulation des Citratcyclus 697 17.4.1 Regulation der Pyruvat-Dehydrogenase durch Produkthemmung und kovalente Modifikation 698 17.4.2 Die drei geschwindigkeits bestimmenden Enzyme des Citratcyclus 699 17.5 Mit dem Citratcyclus verbundene Reaktionen 702 17.5.1 Stoffwechselwege, die Intermediate des Citratcyclus verbrauchen 702 17.5.2 Reaktionen, die Intermediate des Citratcyclus auffüllen 704 17.5.3 Der Glyoxylatcyclus und der Citratcyclus haben einige Schritte gemeinsam 705 Kapitel 18 Elektronentransport und oxidative Phosphorylierung 725 18.1 Das Mitochondrion 716 18.1.1 Mitochondrien besitzen eine stark gefaltete innere Membran 717 18.1.2 Ionen und Metabolite gelangen über Transportsysteme in die Mitochondrien 718 18.2 Elektronentransport 721 18.2.1 Der Elektronentransport ist ein exergoner Vorgang 721 18.2.2 Die Reaktionsfolge des Elektronentransports 722 18.2.3 Komplex I empfängt Elektronen von NADH 725 18.2.4 Komplex II überträgt Elektronen auf Coenzym Q 731 18.2.5 Komplex III transloziert Protonen über den Q-Cyclus 734 18.2.6 Komplex IV reduziert Sauerstoff zu Wasser 739 18.3 Oxidative Phosphorylierung 742 18.3.1 Die chemiosmotische Theorie verknüpft den Elektronentransport mit der ATP-Synthese 743 Inhaltsverzeichnis 18.3.2 Die ATP-Synthase wird durch den Fluss der Protonen angetrieben 747 18.3.3 Die Fļ-Komponente hat eine pseudodreizählige Symmetrie 747 18.3.4 Der P/O-Quotient setzt die Menge des hergestellten ATPs in Bezug zur Menge des reduzierten Sauerstoffs in Bezug 753 18.3.5 Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung vom Elektronentransport 754 4 Kontrolle des oxidativen Stoffwechsels 756 18.4.1 Die Geschwindigkeit der oxidativen Phosphorylierung hängt von den ATP- und NADH-Konzentrationen ab 18.4.2 Aerober Stoffwechsel hat einige Nachteile 758 20.3 20.4 756 iţei 19 Photosynthese 769 լ Chloroplasten 770 19.1.1 Aufbau der Chloroplasten 770 19.1.2 Lichtabsorbierende Pigmente 771 - .1 Die Lichtreaktion 775 19.2.1 Wechselwirkung von Licht und Materie 775 19.2.2 Elektronentransport in photosynthetisch aktiven Bakterien 776 19.2.3 Der Zwei-ZentrenElektronentransport ist ein linearer Weg, der Օշ und NADPH erzeugt 780 L9.2.4 Der Protonengradient treibt die ATP-Synthese durch Photophosphorylierung an 791 4 Die Dunkelreaktion 794 19.3.1 Der Calvin-Cyclus fixiert C02 794 19.3.2 Die Produkte des Calvin-Cyclus werden in Stärke, Saccharose und Cellulose umgewandelt 798 19.3.3 Der Calvin-Cyclus wird indirekt durch Licht kontrolliert 800 19.3.4 Die Photorespiration konkurriert mit der Photosynthese 802 epitel 20 Lipidstoffwechsel 811 Verdauung, Resorption und Transport von Lipiden 811 20.1.1 Bevor sie absorbiert werden, werden Triacylglycerine verdaut 812 20.1.2 Lipide werden als Lipoproteine transportiert 814 20.2 Fettsäureoxidation 820 20.2.1 Fettsäuren werden durch Anheftung an Coenzym A aktiviert 821 20.2.2 Carnitin transportiert Acylgruppen durch die Mitochondrienmembran 822 20.5 20.6 20.7 XXV 20.2.3 ß-Oxidation baut Fettsäuren zu Acetyl-CoA ab 823 20.2.4 Die Oxidation von ungesättigten Fettsäuren benötigt zusätzliche Enzyme 827 20.2.5 Die Oxidation von Fettsäuren mit ungerader Kettenlänge erzeugt Propionyl-CoA 829 20.2.6 Die ß֊Oxidation in Peroxisomen unterscheidet sich von der ß֊Oxidation in Mitochondrien 836 Ketonkörper 837 Fettsäurebiosynthese 839 20.4.1 Acetyl-CoA aus den Mitochondrien muss ins Cytosol transportiert werden 840 20.4.2 Acetyl-CoA-Carboxylase produziert Malonyl-CoA 841 20.4.3 Fettsäure-Synthase katalysiert sieben Reaktionen 842 20.4.4 Fettsäuren können verlängert und Doppelbindungen eingefügt werden 848 20.4.5 Fettsäuren können zur Bildung von Triacylglycerinen verestert werden 849 Regulation des Fettsäurestoffwechsels 851 Synthese von Membranlipiden 853 20.6.1 Glycerophospholipide werden aus Intermediaten der Triacylglycerinsynthese aufgebaut 854 20.6.2 Sphingolipide werden aus Palmitoyl-CoA und Serin aufgebaut 858 20.6.3 C20-Fettsäuren sind die Vorstufen der Prostaglandine 860 Cholesterinstoffwechsel 861 20.7.1 Cholesterinbiosynthese aus Acetyl-CoA 862 20.7.2 HMG-CoA-Reduktase kontrolliert die Syntheserate von Cholesterin 867 20.7.3 Ein anomaler Cholesterintransport führt zu Atherosklerose 869 Kapitel 21 Aminosäuremetabolismus 879 21.1 Intrazellulärer Proteinabbau 879 21.1.1 Lysosomaler Abbau 880 21.1.2 Ubiquitin markiert Proteine für den Abbau 880 21.1.3 Das Proteasom entfaltet und hydrolysiert ubiquitinierte Polypeptide 882 21.2 Aminosäuredesaminierung 885 21.2.1 Transaminasen verwenden PLP zur Übertragung von Aminogruppen 886 21.2.2 Glutamat kann oxidativ desaminiert werden 890 21.3 Der Harnstoffcyclus 891 21.3.1 Der Harnstoffcyclus wird von fünf Enzymen bewerkstelligt 891 21.3.2 Der Harnstoffcyclus wird durch die Substratverfügbarkeit reguliert 895 XXVI j Inhaltsverzeichnis 21.4 Aminosäureabbau 896 21.4.1 Alanin, Cystein, Glycin, Serin und Threonin werden zu Pyruvat abgebaut 896 21.4.2 Asparagin und Aspartat werden zu Oxalacetat abgebaut 900 21.4.3 Arginin, Glutamat, Glutamin, Histidin und Prolin werden zu α-Ketoglutarat abgebaut 900 21.4.4 Methionin, Threonin, Isoleucin und Valin werden zu Succinyl-CoA abgebaut 902 21.4.5 Leucin und Lysin werden zu Acetoacetat und/oder Acetyl-CoA abgebaut 908 21.4.6 Tryptophan wird zu Alanin und Acetoacetat abgebaut 908 21.4.7 Phenylalanin und Tyrosin werden zu Fumarat und Acetoacetat abgebaut 910 21.5 Aminosäurebiosynthese 912 21.5.1 Biosynthese der nicht essentiellen Aminosäuren aus häufigen Metaboliten 914 21.5.2 Biosynthese der essentiellen Aminosäuren in Pflanzen und Mikroorganismen 919 21.6 Andere Produkte des Aminosäurestoffwechsels 924 21.6.1 Häm wird aus Glycin und Succinyl-CoA synthetisiert 925 21.6.2 Aminosäuren sind Vorstufen für physiologisch wirksame Amine 929 21.6.3 Stickstoffmonoxid entsteht aus Arginin 931 21.7 Stickstofffixierung 932 21.7.1 Nitrogenase reduziert N2 zu NH3 933 21.7.2 Fixierter Stickstoff wird zu biologischen Molekülen assimiliert 937 Kapitel 22 Energiestoffwechsel der Säuger: Vernetzung und Regulation 945 22.1 Spezialisierung von Organen 945 22.1.1 Das Gehirn benötigt eine ständige Versorgung mit Glucose 947 22.1.2 Der Muskel verwendet Glucose, Fettsäuren und Ketonkörper 949 22.1.3 Fettsäuren und Hormone werden vom Fettgewebe gespeichert und freigesetzt 951 22.1.4 Die Leber ist die zentrale Schaltstation für den Stoffwechsel des Körpers 951 22.1.5 Die Niere filtert Abfallprodukte aus dem Blut und hält dessen pH-Wert konstant 953 22.1.6 Das Blut transportiert Metabolite über Stoffwechselcyclen zwischen Organen 954 22.2 Hormonelle Kontrolle des Metabolismus der Energieträger im Körper 955 22.2.1 Die Freisetzung von Insulin wird durch Glucose ausgelöst 956 22.2.2 Glucagon und Catecholamine wirken Insulin entgegen 958 22.3 Stoffwechselhomöostase: Die Regulation von Energiestoffwechsel, Appetit und Körpergewicht 961 22.3.1 Die АМР-abhängige Proteinkinase ist die Brennstoffanzeige der Zelle 962 22.3.2 Adipocyten und andere Gewebe helfen bei der Regelung des Brennstoffstoffwechsels und des Appetits 964 22.3.3 Der Energieaufwand kann durch die adaptive Thermogenese gesteuert werden 966 22.4 Störungen im Energiestoffwechsel 967 22.4.1 Hungern führt zu Stoffwechselanpassungen 967 22.4.2 Ein hoher Blutzuckerspiegel ist charakteristisch bei Diabetes mellitus 97t 22.4.3 Fettleibigkeit (Obesitas) wird in der Regel durch eine maßlose Nahrungsaufnahme verursacht 974 22.4.4 Stoffwechsel bei Krebs 975 TeilV Genexpression und Replikation 983 Kapitel 23 Nucleotidmetabolismus 985 23.1 Synthese von Purinribonucleotiden 985 23.1.1 Purinsynthese ergibt Inosinmonophosphat 987 23.1.2 IMP wird in Adenosin- und Guanosinribonucleotide umgewandelt 98 23.1.3 Biosynthese von Purinnucleotiden wird in mehreren Schritten reguliert 991 23.1.4 Rückgewinnung von Purinen 992 23.2 Synthese von Pyrimidinribonucleotiden 993 23.2.1 Synthese von UMP erfolgt in sechs Schritten 994 23.2.2 UMP wird in UTP und CTP umgewandelt 996 23.2.3 Die Biosynthese der Pyrimidinnucleotide wird über die ATCase oder über die CarbamoylphosphatSynthetase II reguliert 996 23.3 Bildung von Desoxyribonucleotiden 997 23.3.1 Die Ribonucleotid-Reduktase wandelt Ribonucleotide in Desoxyribonucleotide um 998 23.3.2 dUMP wird methyliert und es entsteht Thymin 1003 Inhaltsverzeichnis 23.4 Nucleotidabbau 1008 23.4.1 Katabolismus der Purine erzeugt Harnsäure 1008 23.4.2 Manche Tiere bauen Harnsäure ab 1012 23.4.3 Pyrimidine werden zu Malonyl-CoA und Methylmalonyl-CoA abgebaut 1013 Struktur von Nucleinsäuren 1021 34.1 Die DXA-Helix 1022 24.1.1 DNA kann verschiedene Konformationen annehmen 1022 24.1.2 DNA hat eine begrenzte Flexibilität 1028 24.1.3 DNA kann superspiralisiert sein 1030 24.1.4 Topoisomerasen verändern die DNA-Superspiralisierung 1033 Strukturstabilisierende Kräfte bei Nucleinsäuren 1039 24.2.1 Nucleinsäuren werden durch Basenpaarung, durch Stapel wechselwirkungen und durch Ionenwechselwirkungen stabilisiert 1039 34.2.2 DNA kann Denaturierung und Renaturierung erfahren 1042 21.2.3 RNA-Strukturen sind hoch variabel 1043 Fraktionierung von Nucleinsäuren 1048 24.3.1 Nucleinsäuren können mithilfe der Chromatographie gereinigt werden 1048 2 4.3.2 Elektrophorese trennt Nucleinsäuren entsprechend ihrer Größe 1048 iNA-Protein-Wechselwirkungen 1051 ; 4.4.1 Restriktionsendonucleasen verformen DNA bei der Bindung 1052 24.4.2 Prokaryotische Repressoren beinhalten oft eine DNA-bindende Helix 1054 24.4.3 Eukaryotische Transkriptionsfakto ren können Zinkfinger oder Leucinzipper enthalten 1057 . Eukaryotische Chromosomenstruktur 1062 24.5.1 DNA spiralisiert sich um Histone und bildet dabei Nucleosomen 1062 24.5.2 Chromatin bildet hochgeordnete Strukturen 1065 25.3 Kapitel 24 Kapitel 25 DNA-Replikation, DNA-Reparatur und Rekombination 1075 25.1 DNA-Replikation: Ein Überblick 1076 25.2 DNA-Replikation in Prokaryoten 1078 25.2.1 DNA- Polymerasen fügen die richtig gepaarten Nucleotide an 1079 25.2.2 Für die Initiation der Replikation sind eine Helicase und eine Primase erforderlich 1084 25.2.3 Synthese von Leit- und Folgestrang erfolgt gleichzeitig 1087 25.4 25.5 25.6 XXVII 25.2.4 Die Replikation stoppt an spezifischen Stellen 1091 25.2.5 Genauigkeit der Replikation 1093 Eukaryotische DNA-Replikation 1094 25.3.1 Eukaryoten verwenden verschiedene DNA-Polymerasen 1094 25.3.2 Die Replikation der eukaryotischen DNA beginnt an mehreren Startpunkten 1097 25.3.3 Telomerase verlängert die Chromosomenenden 1098 DNA-Schäden 1101 25.4.1 Umweltfaktoren und chemische Agenzien erzeugen Mutationen 1101 25.4.2 Viele Mutagene sind Carcinogene 1104 DNA-Reparatur 1105 25.5.1 Manche Schäden können direkt repariert werden 1105 25.5.2 Die Basenexcisionsreparatur erfordert eine Glykosylase 1106 25.5.3 Die Nucleotidexcisionsreparatur schneidet einen Abschnitt eines DNA-Strangs aus 1108 25.5.4 Fehlpaarungsreparatur korrigiert Replikationsfehler 1109 25.5.5 Manche DNAReparaturmechanismen führen Fehler ein 1110 Rekombination 1112 25.6.1 Die homologe Rekombination bezieht mehrere Proteinkomplexe mit ein 1112 25.6.2 DNA kann durch Rekombination repariert werden 1120 25.6.3 CRISPR-CAS, ein System zum Editieren und zur Regulation von Genomen 1122 25.6.4 Die Transposition gruppiert DNA-Abschnitte um 1127 Kapitel 26 Transkription und RNA-Prozessierung 1139 26.1 Prokaryotische RNA-Transkription 1139 26.1.1 Die RNA-Polymerase ähnelt anderen Polymerasen 1140 26.1.2 Die Transkription beginnt an einem Promotor 1143 26.1.3 Die RNA-Kette wächst vom 5 zum 3 -Ende 1146 26.1.4 Die Transkription stoppt an spezifischen Stellen 1148 26.2 Transkription in Eukaryoten 1151 26.2.1 Eukaryotische RNA-Polymerasen 1152 26.2.2 Jede Polymerase erkennt einen anderen Promotortyp 1158 26.2.3 Transkriptionsfaktoren sind für den Start der Transkription erforderlich 1160 - XXVIII Inhaltsverzeichnis 26.3 Posttranskriptionale Prozessierung 1167 26.3.1 An Messenger-RNAs wird eine 5 -Kappe (Cap) und ein 3 -Schwanz geheftet 1167 26.3.2 Beim Spleißen werden Introns aus eukaryotischen Genen entfernt 1169 26.3.3 Ribosomale RNA-Vorläufer können geschnitten, modifiziert und gespleißt werden 1181 26.3.4 Prozessierung von Transfer-RNAs durch Nucleotidentfernung, Addition und Modifikation 1185 Kapitel 27 Proteinbiosynthese 1193 27.1 Der genetische Code 1193 27.1.1 Codons sind Tripletts, die sequentiell gelesen werden 1194 27.1.2 Die Entschlüsselung des genetischen Codes 1195 27.1.3 Der genetische Code ist degeneriert und nicht willkürlich 1197 27.2 Transfer֊RNA und ihre Aminoacylierung 1199 27.2.1 Alle tRNAs besitzen ähnliche Strukturen 1200 27.2.2 Aminoacyl-tRNA-Synthetasen 1203 27.2.3 Die meisten tRNAs erkennen nicht nur ein Codon 1207 27.3 Ribosomen 1210 27.3.1 Das prokaryotische Ribosom besteht aus zwei Untereinheiten 1210 27.3.2 Das eukaryotische Ribosom ist größer und komplexer aufgebaut 1216 27.4 Translation 1218 27.4.1 Die Ketteninitiation erfordert eine Initiator-tRNA und Initiationsfaktoren 1220 27.4.2 Das Ribosom dechiffriert die mRNA, katalysiert die Bildung der Peptidbindung und geht dann zum nächsten Codon weiter 1226 27.4.3 Freisetzungsfaktoren beenden die Translation 1239 27.5 Posttranslationale Bearbeitung 1242 27.5.1 Ribosomenassoziierte Chaperone unterstützen die Proteinfaltung 1242 27.5.2 Neu synthetisierte Proteine können kovalent modifiziert werden 1244 Kapitel 28 Regulation der Genexpression 1255 28.1 Organisation des Genoms 1255 28.1.1 Die Anzahl der Gene variiert zwischen Organismen 1256 28.1.2 Gencluster 1260 28.1.3 Eukaryotische Genome enthalten repetitive Sequenzen 1262 28.2 Regulation der prokaryotischen Genexpression 1՛ 28.2.1 Das /дс-Орегоп wird vom Іде-Repressor kontrolliert 1266 28.2.2 Katabolitrepression: ein Beispiel für Genaktivierung 1270 28.2.3 Attenuierung reguliert die Transkriptionstermination 1272 28.2.4 Riboswitches sind metabolitregistrierende RNAs 1275 28.3 Regulation der eukaryotischen Genexpression 127 28.3.1 Chromatinstruktur und Genexpression 127 28.3.2 Eukaryoten enthalten mehrere Transkriptionsaktivatoren 1291 28.3.3 Posttranskriptionale Kontrollmechanismen 1298 28.3.4 Antikörpervielfalt entsteht durch somatische Rekombination und Hypermutation 1307 28.4 Zellcyclus, Krebs, Apoptose und Entwicklung 1311 28.4.1 Der Zellcyclus ist streng reglementiert 1311 28.4.2 Tumorsuppressoren verhindern Krebs 1313 28.4.3 Apoptose ist ein geordneter Vorgang 1317 28.4.4 Molekulare Grundlagen der Entwicklung 13 Glossar 1335 Lösungen zu den Aufgaben Stichwortverzeichnis 1440 1366 Einführung IVBliMotheksVerbund Kataloganreicherung von UB Augsburg K000307666 Bestell-Nr.: System-Nr.: BV-Nr.: K000307666 030804334 BV045418413 Bestelldatum: 07.11.2019 Titel: Lehrbuch der Biochemie Verfasser: Voet, Donald ISBN: 978-3-527-34286-0 Ort: Weinheim, Germany Jahr: 2019 Anreicherungstyp: Klappentext Aufloesung: 300dpi (Standard) Farbe: s/w (Text) Zeichensatz: 1S08859-1 Bearbeiter: TM Hinweise: Digitalisierung UB Augsburg - ADAM Catalogue Enrichment Mit erweiterten Lernhilfen vermittelt auch die dritte Auflage des.Voet* die unverzichtbaren Grundlagen und zentralen Themen der Biochemie. Die chemische Perspektive wird ergänzt durch wichtige Anwen dungen aus Biotechnologie, Medizin und Pharmazie. DAS KONZEPT • • • • • die kompletten Grundlagen der Biochemie im Haupt- und Nebenfach vermittelt Strategien zur Lösung biochemischer Fragestellungen begleitet als verlässliches Nachschlagewerk durch Studium und Beruf erklärt die wichtigsten Anwendungen, vor allem im Bereich der Medizin und Pharmazie berücksichtigt die aktuellen Forschungsergebnisse und ordnet sie in das Gesamtgerüst der Biochemie ein • rund 1000 Übungen und Lösungen, Verständnisfragen im Text, sowie Exkurse und Rechenbeispiele machen das Lernen leicht DIE NEUAUFLAGE • vollständig aktualisiert mit überarbeiteter Kapitelstruktur • neue Erkenntnisse zu Prionenerkrankungen, trans-Fettsäuren, Membrantransportern, Signal transduktion, Photosynthese, Stickstofffixierung, Nukleotidsynthese, Chromatinstruktur, Mechanis men der DNA-Replikation, Transkription und Proteinsynthese und zur Rolle nichtkodierender RNA bei der Genregulation • neue Methoden wie Next-Generation DNA-Sequenzierungstechniken, Kryoelektronenmikroskopie, Metabolomik, Genome Editing mit dem CRISPR-Cas9 System • neue didaktische Merkmale: Inhaltsübersichten zur Beginn jedes Kapitels,»Schlüsselkonzepte*, Übungen und weiterführende Fragen in zwei Schwierigkeitsgraden zu jedem Kapitel und Verständnis fragen zu jedem Abschnitt Stimmen zur zweiten Auflage: «Das Markenzeichen des Voet ist die leicht verständliche und spannende Vermittlung des eher trocke nen Biochemiestoffs. [...] Jedes Kapitel überzeugt aufs Neue mit seiner logischen und leicht nachvollzieh baren Herangehensweise an die entsprechenden Themenbereiche der Biochemie.» «Wer mit diesem Buch lernt, versteht auch den Hintergrund der vermittelten Fakten. [...] Das Buch ist sehr ausführlich und bleibt dennoch hervorragend verständlich.» «Das Buch schafft es, einführend zu bleiben und dennoch eine Bresche durch den Faktendschungel neu er Forschungsergebnisse zu schlagen.» «Die Erläuterungen sind inhaltlich so gelungen, dass es fast schon leicht ist, sich ein tiefergehendes Ver ständnis für Enzyme und Strukturen anzueignen. (...) Die Autoren haben Wert daraufgelegt ein Buch zu kreieren, das den Lernenden in seinem Vorhaben unterstützt. Das ist ihnen voll und ganz gelungen.» DIE AUTOREN Donald Voet studierte am California Institute of Technology und in Harvard. Er forschte und lehrte fast 40 Jahre an der University of Pennsylvania und war daneben in der Ausbildungskommission der Internationalen Union für Biochemie und Molekularbiologie (IUBMBÌ tätig. Seine Lehrbücher zur Biochemie sind weltweit in vielen Sprochen und Auflagen erschienen. Judith Voet studierte an der Brandeis University undan der University of Pennsylvania. Sie unterrichtete 26 Jahre lang Bachelor· und Masterstudenten In Biochemie, zuletzt am Swarthmore College in Pennsylvania. Genau wie ihr Monn Donald war sie In der Ausbildungskommission der IUBMB tätig. Charlotte Pratt studierte an der University of Notre Dame und an der Duke University. Seit 2004 unterrichtet sie an der Seattle Pacific University Biologen und Chemiker. Als die Voets sie zur Mitarbeit an ihren Biochemielehrbuchern einluden, hone sie bereits mehrere Lehrbücher redigiert oder selbst geschrieben
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Teilbibliothek Physik

Bestandsangaben von Teilbibliothek Physik
Signatur:	0202 CHE 800f 2015 B 1169(3) Lageplan
Exemplar 1	Ausleihbar Am Standort

Teilbibliothek Chemie, Lehrbuchsammlung

Bestandsangaben von Teilbibliothek Chemie, Lehrbuchsammlung
Signatur:	0303 CHE 800 2011 L 1166(3) Lageplan
Exemplar 1	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 2	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 3	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 4	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 5	Ausleihbar Am Standort

Teilbibliothek Chemie

Bestandsangaben von Teilbibliothek Chemie
Signatur:	0304 CHE 800 2002 B 681(3) Lageplan
Exemplar 1	Nicht ausleihbar Am Standort

Teilbibliothek Weihenstephan, Lehrbuchsammlung

Bestandsangaben von Teilbibliothek Weihenstephan, Lehrbuchsammlung
Signatur:	1003 CHE 800f 2010 L 1046(3) Lageplan
Exemplar 1	Ausleihbar Ausgeliehen – Rückgabe bis: 19.03.2025
Exemplar 2	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 3	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 4	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 5	Ausleihbar Ausgeliehen – Rückgabe bis: 17.03.2025
Exemplar 6	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 7	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 8	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 9	Ausleihbar Ausgeliehen – Rückgabe bis: 03.04.2025
Exemplar 10	Ausleihbar Ausgeliehen – Rückgabe bis: 07.03.2025

Teilbibliothek Weihenstephan

Bestandsangaben von Teilbibliothek Weihenstephan
Signatur:	1004 CHE 800f 2010 B 3221(3) Lageplan
Exemplar 1	Nicht ausleihbar Am Standort

Teilbibliothek Straubing, Lehrbuchsammlung

Bestandsangaben von Teilbibliothek Straubing, Lehrbuchsammlung
Signatur:	1303 CHE 800f 2014 L 855(3) Lageplan
Exemplar 1	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 2	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 3	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 4	Ausleihbar Am Standort
Exemplar 5	Ausleihbar Ausgeliehen – Rückgabe bis: 28.03.2025

Teilbibliothek Straubing

Bestandsangaben von Teilbibliothek Straubing
Signatur:	1304 CHE 800f 2009 B 3510(3) Lageplan
Exemplar 1	Nicht ausleihbar Am Standort