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| Format: | Buch |
| Sprache: | Deutsch |
| Veröffentlicht: |
Karlsruhe
Forschungszentrum Karlsruhe GmbH
2000
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| Ausgabe: | Als Ms. gedr. |
| Schriftenreihe: | Forschungszentrum <Karlsruhe>: Wissenschaftliche Berichte
6494 |
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| Beschreibung: | Zugl.: Karlsruhe, Univ., Diss., 2000. - Zsfassung in engl. Sprache |
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| adam_text | Inhalt
1 Einleitung- 1
1.1 Triplettinstabilität assoziierte Krankheiten 1
1.2 Mögliche Ursache der CAG-Triplettamplifikationskrankheiten 4
1.3 Polyglutamin vermittelte Protein-Interaktionen 5
1.3.1 Polyglutamin bindende Faktoren 5
1.3.2 Polyglutamin vermittelte Aggregatbildung 6
1.4 Die spinale und bulbäre Muskelatrophie: ein Modell für die Studie
von Krankheiten, die durch Glutaminsequenzamplifikation entstehen 7
1.5 Der Androgenrezeptor 9
1.6 Systeme zur Analyse der amplifizierten Glutaminsequenz des
Androgenrezeptors 11
1.7 Ziel der vorliegenden Arbeit 13
2 Material und Methoden 14
Material
2.1 Bezugsquellen der Chemikalien und Verbrauchsmaterialien 14
2.2 Allgemein verwendete Lösungen 16
2.3 Oligonukleotide für die Polymerase-Kettenreaktion(PCR)-
Amplifizierung der Glutaminhomopolymerfolge des menschlichen
Androgenrezeptors 16
2.4 Plasmidkonstrukte- 17
2.5 Enzyme 18
2.6 Antikörper 18
2.7 Zelllinien und Kulturbedingungen 20
2.8 Bakterien 20
Methoden
2.9 Behandlung von Nukleinsäuren 21
2.10 DNA-Präparation 22
2.11 Klonierungstechniken 23
2.12 Transformation von Bakterien 25
2.13 Zellkultur 26
2.14 Transiente Transfektion 27
2.15 Immunfluoreszenznachweis des Androgenrezeptors 28
2.16 Allgemeine Methoden von Protein-Protein-Interaktionen mit Hilfe von
Glutathion-S-Transferase (GST) Fusionsproteinen 29
I
2.17 Analyse von Protein-Protein-Interaktionen mit Hilfe von Glutathion-
S-Transferase (GST) Fusionsproteinen 32
2.18 Kosedimentationsexperiment (nach Vallee, 1982) 34
3 Ergebnisse 36
3.1 Der 1 c2 Antikörper erkennt den Androgenrezeptor in Abhängigkeit
von der Glutaminsequenzlänge- 36
3.2 Ein Protein mit einer Molekularmasse von ca. 50 kDa bindet
ausschließlich an die 22mer Glutaminsequenz des Androgenrezeptors 38
3.3 Bei dem 50 kDa Protein handelt es sich um a-bzw. ß-Tubulin 42
3.4 Interaktion des Androgenrezeptors mit Mikrotubuli 43
3.5 Der Einfluß der Glutaminsequenzlänge auf die Kosedimentation
des Androgenrezeptors mit Mikrotubuli 45
3.6 Hormon abhängige und unabhängige Lokalisierung des
Androgenrezeptors in Abhängigkeit von der Länge der
Glutaminhomopolymerfolge- 46
3.7 Lokali sierung des Androgenrezeptors in Abhängigkeit von Mikrotubuli 51
3.8 Bildung cytoplasmatischer Aggregate nach Hormoninduktion
in Abhängigkeit von der Länge der Glutaminhomopolymersequenz
des Androgenrezeptors- 56
3.9 Die Verkürzung des Androgenrezeptors verhindert die Bildung
cytoplasmatischer Aggregate- 62
3.10 Bildung cytoplasmatischer Aggregate durch Mutanten des
Androgenrezeptors, die in der Kerntranslokation defekt sind 65
3.11 Der Einfluß von Antihormonen auf die Bildung cytoplasmatischer
Strukturen 72
3.11.1 Der Einfluß von Cyproteronacetat (CPA) als steroidisches
Antihormon auf die nukleare Translokation und die Bildung
von cytoplasmatischen Aggregaten- 73
3.11.2 Der Einfluß von nicht steroidischen Antiandrogenen auf die
nukleare Translokation und Aggregatbildung 75
4 Diskussion 79
4.1 Die erhöhte Affinität des Ic2 Antikörpers zu dem Glutaminsequenz
amplifizerten Androgenrezeptor als ein Indiz für geänderte strukturelle
Eigenschaften 79
4.2 Interaktion der Glutaminsequenzsonden mit Tubulin- 80
4.3 Hormon abhängige Translokationsgeschwindigkeit des
Androgenrezeptors mit unterschiedlich langer Glutaminsequenz- 83
4.4 Bildung unterschiedlicher cytoplasmatischer Aggregate durch den
Androgenrezeptor- 84
n
Abkürzungen W
Appendix 1 1
Literatur l 3
III
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Paper/Kapitel scannen lassen
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Bibliotheksmagazin
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| Exemplar 1 | Ausleihbar Am Standort |